ظروف تشغيل الانزيمات  الانزيمات البيولوجية. دور الجزيئات البيولوجية التي يتكون منها الجسم

الإنزيمات (الإنزيمات) هي بروتينات محددة تلعب دور المحفزات البيولوجية؛ تنتجها خلايا الكائنات الحية.

تختلف الإنزيمات عن المحفزات التقليدية في خصوصيتها الأكبر (انظر أدناه)، فضلاً عن قدرتها على تسريع مسار التفاعلات الكيميائية في ظل ظروف الأداء الطبيعي للجسم.

توجد الإنزيمات في جميع الخلايا الحية - الحيوانية والنباتية والبكتيرية. توجد معظم الإنزيمات في الأنسجة بتركيزات ضئيلة، ولكن هناك حالات يكون فيها البروتين الذي يشكل جزءًا كبيرًا من البلازما الخلوية، على سبيل المثال الميوسين في الأنسجة العضلية، له نشاط إنزيمي. يختلف الوزن الجزيئي للإنزيمات بشكل كبير: من عدة آلاف إلى عدة ملايين، والإنزيمات من نفس النوع، ولكنها معزولة من مصادر مختلفة، يمكن أن يكون لها أوزان جزيئية مختلفة وتختلف في تسلسل تكوين الأحماض الأمينية.

تسمى الإنزيمات التي لها نفس التأثير التحفيزي، ولكنها تختلف في خصائصها الفيزيائية والكيميائية، نظائر الإنزيمات (نظائر الإنزيمات). يمكن أن تكون الإنزيمات بروتينات بسيطة أو معقدة. هذا الأخير، بالإضافة إلى البروتين (الإنزيم)، يحتوي أيضًا على مكون غير بروتيني - ما تبقى من جزيء عضوي أو أيون غير عضوي. يسمى المكون غير البروتيني الذي يمكن فصله بسهولة عن الإنزيم المساعد بالإنزيم المساعد. ويسمى الجزء غير البروتيني المرتبط بشدة بالإنزيم بالمجموعة الاصطناعية. العديد من المجموعات الاصطناعية والإنزيمات المساعدة هي مشتقات من الفيتامينات والأصباغ وما إلى ذلك. تتمتع الإنزيمات بخصوصية صارمة فيما يتعلق بالركيزة (أي أنها تتفاعل بشكل انتقائي مع مواد كيميائية ومركبات معينة). على سبيل المثال، يقوم اللاكتاز (الموجود في العصارة المعوية) بتكسير سكر اللاكتوز ثنائي السكاريد ومشتقات اللاكتوز (حمض اللاكتوبيونيك، واللاكتوريدس، وما إلى ذلك) لتكوين خليط من الجلوكوز والجلاكتاز؛ يقوم المالتيز بتكسير المالتوز إلى جزيئين من الجلوكوز، ويعمل الأميليز فقط على النشا والجليكوجين وغيرها.

ونتيجة للعمل المتسلسل لهذه الإنزيمات وغيرها، فإنها تتحول إلى سكريات أحادية ويتم امتصاصها بواسطة جدار الأمعاء. يتم تحديد خصوصية الإنزيمات من خلال تفاعلها مع مجموعة كيميائية معينة من الركيزة. على سبيل المثال، (انظر) يعمل على البروتينات، ويقسم الروابط الموجودة داخل سلسلة البولي ببتيد لجزيء البروتين، في حين ينقسم جزيء البروتين إلى متعددات الببتيد، والتي بعد ذلك، تحت تأثير الإنزيمات الأخرى - (انظر)، (انظر) والببتيداز يمكن تقسيمها إلى أحماض أمينية. وبالتالي تلعب خصوصية الإنزيم دورًا بيولوجيًا مهمًا. فبفضله يتحقق تسلسل التفاعلات الكيميائية في الجسم. تقوم الأيونات غير العضوية بتنشيط عدد من الإنزيمات؛ تكون بعض الإنزيمات (الإنزيمات المعدنية) غير نشطة بشكل عام في حالة غياب أيون أو آخر خاص بإنزيم معين. تسمى مواقع الإنزيمات المسؤولة عن توطين وتفعيل الركيزة في العملية الأنزيمية بالمراكز النشطة للإنزيمات. يتضمن تكوين المركز النشط بقايا محددة من الأحماض الأمينية لجزيء البروتين ومجموعات السلفهيدريل والمجموعات الاصطناعية، إذا كانت موجودة. وبالتالي، فإن تركيبة الإنزيمات التي تحمل اسم المجموعة البروتينات الفلافينية تشتمل على مشتق فلافين (عادة فلافين أدينين ثنائي النوكليوتيد - FAD) كمجموعة صناعية. تعمل مجموعات الفلافين الاصطناعية التي تتأكسد وتختزل بسهولة كحاملات هيدروجين بيولوجية، على سبيل المثال، أثناء نزع الهيدروجين من الأحماض الأمينية بمشاركة الأكسجين أو أثناء نزع الهيدروجين بمشاركة السيتوكرومات في الميتوكوندريا للمكونات الأولية للسلسلة التنفسية (مثل سكسينات,

الانزيمات والفيتامينات

دور الجزيئات البيولوجية التي يتكون منها الجسم.

محاضرة رقم 7

(ساعاتين)

الخصائص العامة للإنزيمات

هيكل الانزيمات

المراحل الرئيسية للتحفيز الأنزيمي

خصائص الانزيمات

تسمية وتصنيف الإنزيمات

مثبطات الإنزيمات والمنشطات

تصنيف الفيتامينات

الفيتامينات القابلة للذوبان في الدهون

الفيتامينات القابلة للذوبان في الماء

فيتامينات ب

الخصائص العامة للإنزيماتوالمحفزات غير العضوية:

يتم تحفيز التفاعلات الممكنة بقوة فقط.

لا يغير اتجاه التفاعل

لا يتم استهلاكها أثناء عملية التفاعل،

لا يشاركون في تكوين منتجات التفاعل.

الاختلافات الانزيميةمن المحفزات غير البيولوجية:

هيكل البروتين.

حساسية عالية للعوامل البيئية الفيزيائية والكيميائية، والعمل في ظروف أكثر اعتدالا (الغلاف الجوي P، 30-40 درجة مئوية، ودرجة الحموضة قريبة من محايد)؛

حساسية عالية للكواشف الكيميائية.

كفاءة عالية (يمكن تسريع التفاعل بمقدار 10 8 -10 12 مرة؛ يمكن لجزيء واحد من F أن يحفز 1000-1000000 جزيء من الركيزة في دقيقة واحدة)؛

انتقائية عالية لـ F للركائز (خصوصية الركيزة) ونوع التفاعل المحفز (خصوصية العمل)؛

يتم تنظيم نشاط F بواسطة آليات خاصة.

وفقا لهيكلها، وتنقسم الانزيمات إلى بسيط(مكون واحد) و معقد(مكونين). البسيط يتكون فقط من الجزء البروتيني، المعقد ( هولوإنزيم) - من الأجزاء البروتينية وغير البروتينية. جزء البروتين - صميل الإنزيم، غير بروتين - مساعد الانزيم(الفيتامينات B1، B2، B5، B6، H، Q، الخ). بشكل منفصل، لا يحتوي الإنزيم المساعد والإنزيم المساعد على نشاط حفاز. المساحة الموجودة على سطح جزيء الإنزيم الذي يتفاعل مع جزيء الركيزة - مركز نشط.

مركز نشطتتكون من بقايا الأحماض الأمينية الموجودة في أجزاء مختلفة من سلسلة البولي ببتيد أو العديد من سلاسل البولي ببتيد القريبة. يتم تشكيله على مستوى البنية الثلاثية لبروتين الإنزيم. داخل حدودها، يتم تمييز مركز الركيزة (الامتزاز) ومركز الحفاز. بالإضافة إلى المركز النشط، هناك مناطق وظيفية خاصة - مراكز تفارغية (تنظيمية).

المركز التحفيزي- هذه هي منطقة المركز النشط للإنزيم، والتي تشارك بشكل مباشر في التحولات الكيميائية للركيزة. CC من الإنزيمات البسيطة عبارة عن مزيج من العديد من بقايا الأحماض الأمينية الموجودة في أماكن مختلفة في سلسلة البولي ببتيد للإنزيم، ولكنها قريبة مكانيًا من بعضها البعض بسبب انحناءات هذه السلسلة (سيرين، سيستين، تيروزين، هيستيدين، أرجينين، أسب. والأحماض). يعتبر CC للبروتين المعقد أكثر تعقيدًا، لأنه تشارك المجموعة الاصطناعية من الإنزيم - الإنزيم المساعد (الفيتامينات القابلة للذوبان في الماء وفيتامين K القابل للذوبان في الدهون).

الركيزة (الامتزاز) المائة p هو موقع المركز النشط للإنزيم حيث يحدث امتصاص (ربط) جزيء الركيزة. يتكون SC من واحد أو اثنين أو في كثير من الأحيان ثلاثة جذور من الأحماض الأمينية، والتي عادة ما تكون موجودة بالقرب من المركز الحفاز. تتمثل الوظيفة الرئيسية لـ SC في ربط جزيء الركيزة ونقله إلى المركز الحفاز في الموضع الأكثر ملاءمة له.

مركز تفارغي("له بنية مكانية مختلفة") - جزء من جزيء إنزيم خارج مركزه النشط يرتبط بشكل عكسي بأي مادة. يؤدي هذا الارتباط إلى تغيير في شكل جزيء الإنزيم ونشاطه. يبدأ المركز النشط بالعمل بشكل أسرع أو أبطأ. وبناء على ذلك، تسمى هذه المواد منشطات تفارغية أو مثبطات تفارغية.

مراكز تفارغيغير موجود في جميع الانزيمات. وهي موجودة في الإنزيمات التي يتغير عملها تحت تأثير الهرمونات والوسطاء وغيرها من المواد النشطة بيولوجيا.

الفصلرابعا.3.

الانزيمات

يمكن تعريف عملية التمثيل الغذائي في الجسم بأنها مجموع التحولات الكيميائية التي تخضع لها المركبات القادمة من الخارج. تشمل هذه التحولات جميع أنواع التفاعلات الكيميائية المعروفة: النقل بين الجزيئات للمجموعات الوظيفية، والانقسام المائي وغير المائي للروابط الكيميائية، وإعادة الترتيب داخل الجزيئات، والتكوين الجديد للروابط الكيميائية وتفاعلات الأكسدة والاختزال. تحدث مثل هذه التفاعلات في الجسم بسرعة عالية للغاية فقط في وجود المحفزات. جميع المحفزات البيولوجية هي مواد ذات طبيعة بروتينية وتسمى الإنزيمات (فيما يلي F) أو الإنزيمات (E).

الإنزيمات ليست مكونات للتفاعلات، ولكنها تعمل فقط على تسريع تحقيق التوازن عن طريق زيادة معدل التحويل المباشر والعكس. يحدث تسارع التفاعل بسبب انخفاض طاقة التنشيط - حاجز الطاقة الذي يفصل إحدى حالات النظام (المركب الكيميائي الأولي) عن حالة أخرى (منتج التفاعل).

تعمل الإنزيمات على تسريع مجموعة متنوعة من ردود الفعل في الجسم. لذلك، بكل بساطة من وجهة نظر الكيمياء التقليدية، فإن تفاعل إزالة الماء من حمض الكربونيك مع تكوين ثاني أكسيد الكربون يتطلب مشاركة إنزيم، لأن وبدون ذلك، فإنه يتقدم ببطء شديد لتنظيم درجة حموضة الدم. بفضل العمل التحفيزي للإنزيمات في الجسم، يصبح من الممكن حدوث تفاعلات يمكن أن تتم بشكل أبطأ مئات وآلاف المرات بدون وجود محفز.

خصائص الانزيمات

1. التأثير على معدل التفاعل الكيميائي: تعمل الإنزيمات على زيادة معدل التفاعل الكيميائي، ولكنها لا تستهلك نفسها.

معدل التفاعل هو التغير في تركيز مكونات التفاعل في وحدة الزمن. إذا سار في الاتجاه الأمامي، فإنه يتناسب مع تركيز المواد المتفاعلة، إذا كان في الاتجاه المعاكس، فإنه يتناسب مع تركيز منتجات التفاعل. تسمى النسبة بين معدلات التفاعلات الأمامية والعكسية بثابت التوازن. لا تستطيع الإنزيمات تغيير قيمة ثابت التوازن، لكن حالة التوازن تحدث بشكل أسرع في وجود الإنزيمات.

2. خصوصية عمل الانزيم. ويحدث في خلايا الجسم 2-3 آلاف تفاعل، يتم تحفيز كل منها بواسطة إنزيم معين. خصوصية عمل الإنزيم هي القدرة على تسريع مسار تفاعل معين دون التأثير على سرعة التفاعلات الأخرى، حتى تلك المشابهة جدًا.

هناك:

مطلق- عندما يحفز F تفاعلًا محددًا واحدًا فقط ( أرجيناز- انهيار أرجينين)

نسبي(مجموعة خاصة) – يحفز F فئة معينة من التفاعلات (على سبيل المثال، الانقسام المائي) أو التفاعلات التي تنطوي على فئة معينة من المواد.

ترجع خصوصية الإنزيمات إلى تسلسل الأحماض الأمينية الفريد الخاص بها، والذي يحدد شكل المركز النشط الذي يتفاعل مع مكونات التفاعل.

تسمى المادة التي يحفز الإنزيم تحولها الكيميائي المادة المتفاعلة ( س ) .

3. نشاط الإنزيم – القدرة على تسريع معدل التفاعل بدرجات متفاوتة. يتم التعبير عن النشاط في:

1) وحدات النشاط الدولية - (IU) كمية الإنزيم الذي يحفز تحويل 1 ميكرومتر من الركيزة في دقيقة واحدة.

2) كاتالاخ (كات) - كمية المحفز (الإنزيم) القادر على تحويل 1 مول من الركيزة في 1 ثانية.

3) النشاط النوعي - عدد وحدات النشاط (أي مما سبق) في عينة الاختبار إلى إجمالي كتلة البروتين في هذه العينة.

4) النشاط المولي الأقل استخدامًا - عدد جزيئات الركيزة التي يتم تحويلها بواسطة جزيء إنزيم واحد في الدقيقة.

النشاط يعتمد في المقام الأول على درجة الحرارة . يظهر هذا الإنزيم أو ذاك أكبر نشاط له عند درجة الحرارة المثلى. بالنسبة لكائن حي، تتراوح هذه القيمة بين +37.0 - +39.0° ج- حسب نوع الحيوان. مع انخفاض درجة الحرارة، تتباطأ الحركة البراونية، وينخفض ​​معدل الانتشار، وبالتالي تتباطأ عملية التكوين المعقد بين الإنزيم ومكونات التفاعل (الركائز). إذا ارتفعت درجة الحرارة فوق +40 - +50° يخضع جزيء الإنزيم، وهو بروتين، لعملية تمسخ. في هذه الحالة، ينخفض ​​معدل التفاعل الكيميائي بشكل ملحوظ (الشكل 4.3.1).

ويعتمد نشاط الإنزيم أيضًا على الرقم الهيدروجيني للبيئة . بالنسبة لمعظمهم، هناك قيمة معينة من الرقم الهيدروجيني الأمثل، حيث يكون نشاطهم الحد الأقصى. وبما أن الخلية تحتوي على مئات الإنزيمات ولكل منها حدود الأس الهيدروجيني الخاصة به، فإن تغيرات الأس الهيدروجيني هي أحد العوامل المهمة في تنظيم النشاط الأنزيمي. لذلك، نتيجة لتفاعل كيميائي واحد بمشاركة إنزيم معين، فإن قيمة الرقم الهيدروجيني التي تقع في حدود 7.0 - 7.2، يتم تشكيل المنتج، وهو حمض. في هذه الحالة، تنتقل قيمة الرقم الهيدروجيني إلى المنطقة 5.5 – 6.0. يتناقص نشاط الإنزيم بشكل حاد، ويتباطأ معدل تكوين المنتج، ولكن في نفس الوقت يتم تنشيط إنزيم آخر، حيث تكون قيم الأس الهيدروجيني هذه مثالية ويخضع منتج التفاعل الأول لمزيد من التحول الكيميائي. (مثال آخر عن البيبسين والتربسين).

الطبيعة الكيميائية للإنزيمات. هيكل الانزيم. مراكز نشطة ومتفارغة

جميع الإنزيمات عبارة عن بروتينات ذات وزن جزيئي يتراوح بين 15000 إلى عدة ملايين من الدالونات. وفقا لتركيبها الكيميائي فهي تتميز بسيطالإنزيمات (تتكون فقط من AA) و معقدالإنزيمات (تحتوي على جزء غير بروتيني أو مجموعة صناعية). الجزء البروتيني يسمى - أنزيم, وغير البروتين إذا كان مرتبطا تساهميا بالإنزيم يسمى مساعد الانزيم، وإذا كانت الرابطة غير تساهمية (أيونية، هيدروجينية) – العامل المساعد . وظائف المجموعة الاصطناعية هي كما يلي: المشاركة في عملية التحفيز، الاتصال بين الإنزيم والركيزة، تثبيت جزيء الإنزيم في الفضاء.

عادة ما تلعب المواد غير العضوية دور العامل المساعد - أيونات الزنك والنحاس والبوتاسيوم والمغنيسيوم والكالسيوم والحديد والموليبدينوم.

يمكن اعتبار الإنزيمات المساعدة جزءًا لا يتجزأ من جزيء الإنزيم. وهي مواد عضوية، ومن بينها: النيوكليوتيدات ( اعبي التنس المحترفين, UMFالخ)، الفيتامينات أو مشتقاتها ( تي دي إف– من الثيامين ( في 1), FMN– من الريبوفلافين ( في 2), أنزيم أ– من حمض البانتوثنيك ( على الساعة 3) ، NAD، وما إلى ذلك) وأنزيمات رباعي البيرول - الهيمات.

في عملية تحفيز التفاعل، لا يتلامس جزيء الإنزيم بأكمله مع الركيزة، ولكن جزءًا معينًا منه، وهو ما يسمى مركز نشط. لا تتكون هذه المنطقة من الجزيء من سلسلة من الأحماض الأمينية، ولكنها تتشكل عن طريق تحريف جزيء البروتين إلى بنية ثلاثية. تقترب الأقسام الفردية من الأحماض الأمينية من بعضها البعض، وتشكل تكوينًا محددًا للمركز النشط. من السمات المهمة لبنية المركز النشط أن سطحه مكمل لسطح الركيزة، أي. بقايا AK في هذه المنطقة من الإنزيم قادرة على الدخول في تفاعلات كيميائية مع مجموعات معينة من الركيزة. يمكن للمرء أن يتخيل ذلك يتطابق الموقع النشط للإنزيم مع بنية الركيزة مثل المفتاح والقفل.

في مركز نشطيتم التمييز بين منطقتين: مركز ملزم، المسؤول عن تعلق الركيزة، و المركز الحفاز، المسؤولة عن التحول الكيميائي للركيزة. يشتمل المركز التحفيزي لمعظم الإنزيمات على AAs مثل Ser وCys وHis وTyr وLys. تحتوي الإنزيمات المعقدة على عامل مساعد أو أنزيم في المركز الحفاز.

بالإضافة إلى المركز النشط، تم تجهيز عدد من الإنزيمات بمركز تنظيمي (تفارغي). تتفاعل المواد التي تؤثر على نشاطه التحفيزي مع هذه المنطقة من الإنزيم.

آلية عمل الانزيمات

يتكون عمل التحفيز من ثلاث مراحل متتالية.

1. تكوين مركب إنزيمي-ركيزة عند التفاعل من خلال المركز النشط.

2. يحدث ربط الركيزة في عدة نقاط في المركز النشط، مما يؤدي إلى تغيير في بنية الركيزة وتشوهها بسبب التغيرات في طاقة الرابطة في الجزيء. هذه هي المرحلة الثانية وتسمى تنشيط الركيزة. في هذه الحالة، يحدث تعديل كيميائي معين للركيزة ويتم تحويلها إلى منتج أو منتجات جديدة.

3. ونتيجة لهذا التحول، تفقد المادة الجديدة (المنتج) قدرتها على الاحتفاظ بها في المركز النشط للإنزيم، وتنفصل (تتفكك) الركيزة الإنزيمية، أو بالأحرى، مجمع منتج الإنزيم.

أنواع التفاعلات التحفيزية:

A+E = AE = BE = E + B

A+B +E = AE+B = ABE = AB + E

AB+E = ABE = A+B+E، حيث E هو الإنزيم، A وB ركائز أو منتجات تفاعل.

المؤثرات الأنزيمية - مواد تعمل على تغيير معدل التحفيز الأنزيمي وبالتالي تنظيم عملية التمثيل الغذائي. من بينها هناك مثبطات - إبطاء معدل التفاعل و المنشطات - تسريع التفاعل الأنزيمي.

اعتمادا على آلية تثبيط التفاعل، يتم تمييز المثبطات التنافسية وغير التنافسية. يشبه هيكل الجزيء المانع التنافسي هيكل الركيزة ويتطابق مع سطح المركز النشط مثل المفتاح والقفل (أو يتطابق تقريبًا). قد تكون درجة هذا التشابه أعلى من درجة التشابه مع الركيزة.

إذا كان A+E = AE = BE = E + B، فإن I+E = IE¹

يتناقص تركيز الإنزيم القادر على التحفيز وينخفض ​​​​معدل تكوين منتجات التفاعل بشكل حاد (الشكل 4.3.2.).

يعمل عدد كبير من المواد الكيميائية ذات الأصل الداخلي والخارجي (أي تلك التي تتشكل في الجسم وتأتي من الخارج - المواد الغريبة الحيوية، على التوالي) كمثبطات تنافسية. المواد الداخلية هي منظمات التمثيل الغذائي وتسمى مضادات الأيض. يتم استخدام العديد منها في علاج أمراض الأورام والميكروبات، مثل. أنها تمنع التفاعلات الأيضية الرئيسية للكائنات الحية الدقيقة (السلفوناميدات) والخلايا السرطانية. ولكن مع وجود فائض من الركيزة وانخفاض تركيز المانع التنافسي، يتم إلغاء تأثيره.

أما النوع الثاني من المثبطات فهو غير تنافسي. وهي تتفاعل مع الإنزيم خارج الموقع النشط ولا تؤثر الركيزة الزائدة على قدرتها المثبطة، كما هو الحال مع المثبطات التنافسية. تتفاعل هذه المثبطات إما مع مجموعات معينة من الإنزيم (ترتبط المعادن الثقيلة بمجموعات الثيول في Cys) أو في أغلب الأحيان مع المركز التنظيمي، مما يقلل من قدرة الارتباط للمركز النشط. عملية التثبيط الفعلية هي القمع الكامل أو الجزئي لنشاط الإنزيم مع الحفاظ على بنيته الأولية والمكانية.

يتم التمييز أيضًا بين التثبيط القابل للعكس والتثبيط الذي لا رجعة فيه. تعمل المثبطات غير العكوسة على تعطيل نشاط الإنزيم عن طريق تكوين رابطة كيميائية مع AK أو المكونات الهيكلية الأخرى. عادةً ما يكون هذا رابطة تساهمية لأحد مواقع المواقع النشطة. مثل هذا المجمع عمليا لا ينفصل في ظل الظروف الفسيولوجية. وفي حالة أخرى، يعطل المثبط البنية التوافقية لجزيء الإنزيم ويسبب تمسخه.

يمكن إزالة تأثير المثبطات القابلة للعكس عند وجود فائض من الركيزة أو تحت تأثير المواد التي تغير التركيب الكيميائي للمثبط. تكون المثبطات التنافسية وغير التنافسية في معظم الحالات قابلة للعكس.

بالإضافة إلى المثبطات، منشطات الحفز الأنزيمي معروفة أيضًا. هم:

1) حماية جزيء الإنزيم من التأثيرات المعطلة،

2) تشكل معقدًا مع الركيزة التي ترتبط بشكل أكثر نشاطًا بالمركز النشط لـ F،

3) من خلال التفاعل مع إنزيم له بنية رباعية، يقومون بفصل وحداته الفرعية وبالتالي يفتحون الوصول للركيزة إلى المركز النشط.

توزيع الانزيمات في الجسم

الإنزيمات المشاركة في تخليق البروتينات والأحماض النووية وإنزيمات استقلاب الطاقة موجودة في جميع خلايا الجسم. لكن الخلايا التي تؤدي وظائف خاصة تحتوي أيضًا على إنزيمات خاصة. وهكذا، تحتوي خلايا جزر لانجرهانس في البنكرياس على إنزيمات تحفز تخليق هرمونات الأنسولين والجلوكاجون. تسمى الإنزيمات المميزة فقط لخلايا أعضاء معينة بأعضاء معينة: أرجيناز و يوروكيناز- الكبد، حمض الفوسفاتيز- البروستات. من خلال تغيير تركيز هذه الإنزيمات في الدم، يتم الحكم على وجود الأمراض في هذه الأعضاء.

في الخلية، تتوزع الإنزيمات الفردية في جميع أنحاء السيتوبلازم، والبعض الآخر مدمج في أغشية الميتوكوندريا والشبكة الإندوبلازمية، وتتشكل هذه الإنزيمات مقصورات، حيث تحدث مراحل معينة ومترابطة بشكل وثيق من عملية التمثيل الغذائي.

تتشكل العديد من الإنزيمات في الخلايا وتُفرز في التجاويف التشريحية في حالة غير نشطة - وهي إنزيمات أولية. غالبًا ما تتشكل الإنزيمات المحللة للبروتين (التي تحطم البروتينات) على شكل إنزيمات أولية. ثم، تحت تأثير الرقم الهيدروجيني أو الإنزيمات والركائز الأخرى، يحدث تعديل كيميائي ويصبح المركز النشط في متناول الركائز.

هناك أيضا الانزيمات - إنزيمات تختلف في التركيب الجزيئي ولكنها تؤدي نفس الوظيفة.

تسمية وتصنيف الإنزيمات

يتكون اسم الإنزيم من الأجزاء التالية:

1. اسم الركيزة التي يتفاعل معها

2. طبيعة التفاعل المحفز

3. اسم فئة الإنزيم (ولكن هذا اختياري)

4. اللاحقة -aza-

البيروفات - ديكاربوكسيل - آزا، السكسينات - ديهيدروجين - آزا

نظرًا لأن حوالي 3 آلاف إنزيم معروف بالفعل، فيجب تصنيفها. حاليًا، تم اعتماد تصنيف دولي للإنزيمات، والذي يعتمد على نوع التفاعل المحفز. هناك 6 فئات، والتي تنقسم بدورها إلى عدد من الفئات الفرعية (معروضة بشكل انتقائي فقط في هذا الكتاب):

1. مختزلات الأكسدة. تحفيز تفاعلات الأكسدة والاختزال. وهي مقسمة إلى 17 فئة فرعية. تحتوي جميع الإنزيمات على جزء غير بروتيني على شكل الهيم أو مشتقات فيتامينات ب2، ب5. تعمل الركيزة التي تخضع للأكسدة كمتبرع للهيدروجين.

1.1. تقوم نازعات الهيدروجين بإزالة الهيدروجين من إحدى الركائز ونقله إلى ركائز أخرى. الإنزيمات المساعدة NAD، NADP، FAD، FMN. إنهم يقبلون الهيدروجين الذي تمت إزالته بواسطة الإنزيم، ويحولونه إلى شكل مخفض (NADH، NADPH، FADH) وينقلونه إلى مركب إنزيم-ركيزة آخر، حيث يطلقونه.

1.2. الأكسيداز - يحفز نقل الهيدروجين إلى الأكسجين لتكوين الماء أو H2O2. F. أوكسيديز السيتوكرومالسلسلة التنفسية.

RH + NAD H + O 2 = ROH + NAD + H 2 O

1.3. مونوكسيداز - السيتوكروم P450. وفقًا لبنيته، فهو عبارة عن بروتين هيموبروتين وبروتين فلافوبروتين. إنه هيدروكسلات غريبة حيوية محبة للدهون (وفقًا للآلية الموضحة أعلاه).

1.4. البيروكسيدازو الكاتلاز- تحفيز تحلل بيروكسيد الهيدروجين الذي يتشكل أثناء التفاعلات الأيضية.

1.5. إنزيمات الأكسجين - تحفز تفاعلات إضافة الأكسجين إلى الركيزة.

2. ترانسفيريز - تحفيز نقل الجذور المختلفة من الجزيء المانح إلى الجزيء المستقبل.

أ أ+ ه + ب = ه أ+ أ + ب = ه + ب أ+ أ

2.1. ميثيل ترانسفيراز (CH 3 -).

2.2.ناقلات الكربوكسيل والكاربامويل.

2.2. ناقلات الأسيل - الإنزيم المساعد A (نقل مجموعة الأسيل -ص -ج = س).

مثال: تخليق الناقل العصبي أستيل كولين (انظر الفصل "استقلاب البروتين").

2.3. تحفز ناقلات Hexosyltransferases نقل بقايا الجليكوزيل.

مثال: انقسام جزيء الجلوكوز من الجليكوجين تحت تأثير فسفوريلاز.

2.4. Aminotransferases - نقل المجموعات الأمينية

ص 1- ثاني أكسيد الكربون - ص 2 + ص 1 - CH - ن.ح. 3 - ص 2 = ص 1 - CH - ن.ح. 3 - ص 2 + ص 1- كو - ص 2

إنهم يلعبون دورًا مهمًا في تحول حزب العدالة والتنمية. الإنزيم المشترك هو فوسفات البيريدوكسال.

مثال: ألانين أمينوترانسفيراز(ALT): البيروفات + الغلوتامات = ألانين + ألفا كيتوجلوتارات (انظر فصل "استقلاب البروتين").

2.5. إنزيم نقل الفوسفو (كيناز) - يحفز نقل بقايا حمض الفوسفوريك. في معظم الحالات، يكون المتبرع بالفوسفات هو ATP. تشارك إنزيمات هذه الفئة بشكل أساسي في تحلل الجلوكوز.

مثال: هيكسو (جلوكو) كيناز.

3. هيدرولاز - تحفيز تفاعلات التحلل المائي، أي. تفكك المواد مع الإضافة في مكان كسر الرابطة المائية. تتضمن هذه الفئة بشكل أساسي الإنزيمات الهاضمة وهي أحادية المكون (لا تحتوي على جزء غير بروتيني)؛

R1-R2 +H2O = R1H + R2OH

3.1. استريز - تحطيم روابط استر. هذه فئة فرعية كبيرة من الإنزيمات التي تحفز التحلل المائي لإسترات الثيول والفوسفوستر.
مثال: NH 2 ).

مثال: أرجيناز(دورة اليوريا).

4.لياسيس - تحفيز تفاعلات الانقسام الجزيئي دون إضافة الماء. تحتوي هذه الإنزيمات على جزء غير بروتيني على شكل بيروفوسفات الثيامين (ب1) وفوسفات البيريدوكسال (ب6).

4.1. lyases السندات CC. وتسمى عادة ديكاربوكسيلاز.

مثال: البيروفات ديكاربوكسيلاز.

5. الأيزوميرازات - تحفيز تفاعلات الأيزومرة.

مثال: إيزوميراز الفوسفوبنتوز، ايزوميراز فوسفات البنتوز(إنزيمات الفرع غير المؤكسد لمسار فوسفات البنتوز).

6. الأربطة تحفيز التفاعلات لتخليق مواد أكثر تعقيدًا من مواد أبسط. تتطلب مثل هذه التفاعلات طاقة ATP. يضاف "Synthetase" إلى اسم هذه الإنزيمات.

مراجع للفصل IV.3.

1. Byshevsky A. Sh.، Tersenov O. A. الكيمياء الحيوية للطبيب // ايكاترينبرج: Ural Worker، 1994، 384 pp.؛

2. كنور دي جي، ميزينا إس دي الكيمياء البيولوجية. - م: أعلى. مدرسة 1998، 479 ص.

3. Filippovich Yu.، Egorova T. A.، Sevastyanova G. A. ورشة عمل حول الكيمياء الحيوية العامة // M.: التنوير، 1982، 311 ص.

4. لينينغر أ. الكيمياء الحيوية. الأساس الجزيئي لبنية الخلية ووظائفها // م: مير، 1974، 956 ص؛

5. بوستوفالوفا إل إم. ورشة عمل حول الكيمياء الحيوية // روستوف على نهر الدون: فينيكس، 1999، 540 ص.

الإنزيمات هي مواد عضوية ذات طبيعة بروتينية يتم تصنيعها في الخلايا وتسرع التفاعلات التي تحدث فيها عدة مرات دون الخضوع لتحولات كيميائية. المواد التي لها تأثير مماثل موجودة أيضًا في الطبيعة غير الحية وتسمى المحفزات.

تسمى الإنزيمات (من اللاتينية الخميرة - التخمير، الخميرة) أحيانًا بالإنزيمات (من الكلمة اليونانية أون - الداخل، الإنزيم - الخميرة). تحتوي جميع الخلايا الحية على مجموعة كبيرة جدًا من الإنزيمات، التي يحدد نشاطها التحفيزي عمل الخلايا. تقريبًا كل تفاعل من التفاعلات العديدة المختلفة التي تحدث في الخلية يتطلب مشاركة إنزيم معين. تعد دراسة الخواص الكيميائية للإنزيمات والتفاعلات التي تحفزها مجالًا خاصًا وهامًا جدًا للكيمياء الحيوية - علم الإنزيمات.

توجد العديد من الإنزيمات في حالة حرة في الخلية، وتذوب ببساطة في السيتوبلازم؛ ويرتبط البعض الآخر بهياكل معقدة ومنظمة للغاية. هناك أيضًا إنزيمات توجد عادةً خارج الخلية؛ وهكذا، يفرز البنكرياس الإنزيمات التي تحفز تحلل النشا والبروتينات إلى الأمعاء.تفرز بواسطة الإنزيمات والعديد من الكائنات الحية الدقيقة.

عمل الانزيمات

الإنزيمات المشاركة في عمليات تحويل الطاقة الأساسية، مثل تحلل السكريات والتكوين والتحلل المائي لمركب أدينوزين ثلاثي الفوسفات عالي الطاقة (ATP)، موجودة في جميع أنواع الخلايا - الحيوانية والنباتية والبكتيرية. ومع ذلك، هناك إنزيمات يتم إنتاجها فقط في أنسجة بعض الكائنات الحية.

وبالتالي، فإن الإنزيمات المشاركة في تخليق السليلوز توجد في الخلايا النباتية، ولكن ليس في الخلايا الحيوانية. وبالتالي، من المهم التمييز بين الإنزيمات "العالمية" والإنزيمات الخاصة بأنواع معينة من الخلايا. بشكل عام، كلما كانت الخلية أكثر تخصصًا، زاد احتمال تصنيع مجموعة الإنزيمات اللازمة لأداء وظيفة خلوية معينة.

خصوصية الإنزيمات هي أنها محددة للغاية، أي أنها تستطيع تسريع تفاعل واحد فقط أو تفاعلات من نوع واحد.

في عام 1890، اقترح إي جي فيشر أن هذه الخصوصية ترجع إلى الشكل الخاص لجزيء الإنزيم، والذي يتطابق تمامًا مع شكل جزيء الركيزة.تسمى هذه الفرضية "المفتاح والقفل"، حيث تتم مقارنة المفتاح بالركيزة والقفل بالإنزيم. تقول الفرضية: إن الركيزة تناسب الإنزيم مثل المفتاح الذي يناسب القفل. ترتبط انتقائية عمل الإنزيم ببنية مركزه النشط.

نشاط الانزيم

بادئ ذي بدء، تؤثر درجة الحرارة على نشاط الإنزيم. مع زيادة درجة الحرارة، يزداد معدل التفاعل الكيميائي. تزداد سرعة الجزيئات، وتزداد فرص اصطدامها ببعضها البعض. ولذلك، فإن احتمال حدوث رد فعل بينهما يزيد. درجة الحرارة التي تضمن أكبر نشاط للإنزيم هي درجة الحرارة المثالية.

بعد درجة الحرارة المثالية، ينخفض ​​معدل التفاعل بسبب تمسخ البروتين. وعندما تنخفض درجة الحرارة، ينخفض ​​أيضًا معدل التفاعل الكيميائي. في اللحظة التي تصل فيها درجة الحرارة إلى درجة التجمد، يتم تعطيل الإنزيم، لكنه لا يفسد.

تصنيف الانزيمات

في عام 1961، تم اقتراح تصنيف منهجي للإنزيمات إلى 6 مجموعات. ولكن تبين أن أسماء الإنزيمات طويلة جدًا ويصعب نطقها، لذلك أصبح من المعتاد الآن تسمية الإنزيمات باستخدام أسماء العمل. يتكون الاسم العامل من اسم الركيزة التي يعمل عليها الإنزيم والنهاية "ase". على سبيل المثال، إذا كانت المادة هي اللاكتوز، أي سكر الحليب، فإن اللاكتاز هو الإنزيم الذي يحولها. إذا كان السكروز (السكر العادي)، فإن الإنزيم الذي يكسره هو السكراز. وبناء على ذلك، تسمى الإنزيمات التي تحطم البروتينات البروتينات.