Conditions opératoires des enzymes. Enzymes biologiques. Le rôle des molécules biologiques qui composent l’organisme

Les enzymes (enzymes) sont des protéines spécifiques qui jouent le rôle de catalyseurs biologiques ; produit par les cellules des organismes vivants.

Les enzymes diffèrent des catalyseurs conventionnels par leur plus grande spécificité (voir ci-dessous), ainsi que par leur capacité à accélérer le déroulement des réactions chimiques dans des conditions de fonctionnement normal de l'organisme.

Les enzymes sont présentes dans toutes les cellules vivantes – animales, végétales, bactériennes. La plupart des enzymes se trouvent dans les tissus en concentrations négligeables, mais il existe des cas où une protéine qui constitue une partie importante du plasma cellulaire, par exemple la myosine dans le tissu musculaire, a une activité enzymatique. Le poids moléculaire des enzymes varie considérablement : de plusieurs milliers à plusieurs millions, et les enzymes du même type, mais isolées de sources différentes, peuvent avoir des poids moléculaires différents et différer par la séquence de composition en acides aminés.

Les enzymes qui ont le même effet catalytique, mais diffèrent par leurs propriétés physicochimiques, sont appelées isoenzymes (isoenzymes). Les enzymes peuvent être des protéines simples ou complexes. Ces derniers, en plus de la protéine (apoenzyme), contiennent également un composant non protéique - le reste d'une molécule organique ou d'un ion inorganique. Le composant non protéique qui se sépare facilement de l’apoenzyme est appelé coenzyme. La partie non protéique étroitement liée à l’enzyme est appelée groupe prothétique. De nombreux groupes prothétiques et coenzymes sont des dérivés de vitamines, de pigments, etc. Les enzymes ont une spécificité stricte par rapport au substrat (c'est-à-dire qu'elles interagissent sélectivement avec certains produits chimiques et composés). Par exemple, la lactase (présente dans le suc intestinal) décompose uniquement le disaccharide lactose et ses dérivés (acide lactobionique, lactourides, etc.) pour former un mélange de glucose et de galactase ; la maltase décompose le maltose en deux molécules de glucose et l'amylase n'agit que sur l'amidon, le glycogène et autres.

Grâce à l'action séquentielle de ces enzymes et d'autres, elles sont converties en monosaccharides et absorbées par la paroi intestinale. La spécificité des enzymes est déterminée par le fait qu'elles interagissent avec un certain groupe chimique du substrat. Par exemple, (voir) agit sur les protéines, coupe les liaisons situées à l'intérieur de la chaîne polypeptidique d'une molécule protéique, tandis que la molécule protéique est divisée en polypeptides qui, ensuite, sous l'action d'autres enzymes - (voir), (voir) et peptidases peut être décomposé en acides aminés. La spécificité enzymatique joue donc un rôle biologique important ; grâce à lui, la séquence de réactions chimiques est réalisée dans le corps. Les ions inorganiques activent un certain nombre d'enzymes ; Certaines enzymes (métalloenzymes) sont généralement inactives si l'un ou l'autre ion spécifique d'une enzyme donnée est absent. Les sites enzymatiques responsables de la localisation et de l'activation du substrat dans le processus enzymatique sont appelés centres actifs des enzymes. La formation du centre actif implique des résidus d'acides aminés spécifiques de la molécule protéique, des groupes sulfhydryle et des groupes prothétiques, le cas échéant. Ainsi, la composition des enzymes portant le nom de groupe flavoprotéines comprend un dérivé de flavine (généralement flavine adénine dinucléotide - FAD) en tant que groupe prothétique. Facilement oxydés et réduits, les groupes prothétiques des flavines fonctionnent comme des transporteurs biologiques d'hydrogène, par exemple lors de la déshydrogénation des acides aminés avec la participation de l'oxygène ou lors de la déshydrogénation avec la participation des cytochromes dans les mitochondries des composants initiaux de la chaîne respiratoire (tels que succinate,

Enzymes et vitamines

Le rôle des molécules biologiques qui composent l’organisme.

Conférence n°7

(2 heures)

Caractéristiques générales des enzymes

La structure des enzymes

Principales étapes de la catalyse enzymatique

Propriétés des enzymes

Nomenclature et classification des enzymes

Inhibiteurs et activateurs d'enzymes

Classification des vitamines

Vitamines liposolubles

Vitamines hydrosolubles

Vitamines B

Caractéristiques générales des enzymes et catalyseurs inorganiques :

Seules les réactions énergétiquement possibles sont catalysées.

Ne change pas la direction de la réaction

Ne sont pas consommés pendant le processus de réaction,

Ils ne participent pas à la formation des produits de réaction.

Différences enzymatiquesà partir de catalyseurs non biologiques :

Structure des protéines ;

Haute sensibilité aux facteurs environnementaux physiques et chimiques, travail dans des conditions plus douces (P atmosphérique, 30-40 o C, pH proche du neutre) ;

Haute sensibilité aux réactifs chimiques ;

Haute efficacité (peut accélérer la réaction de 10 8 à 10 12 fois ; une molécule de F peut catalyser 1 000 à 1 000 000 molécules de substrat en 1 min) ;

Haute sélectivité du F aux substrats (spécificité du substrat) et au type de réaction catalysée (spécificité d'action) ;

L'activité F est régulée par des mécanismes spéciaux.

Selon leur structure, les enzymes sont divisées en simple(monocomposant) et complexe(à deux composants). Simple se compose uniquement de la partie protéique, complexe ( holoenzyme) - à partir de parties protéiques et non protéiques. Partie protéique - apoenzyme, non protéique - coenzyme(vitamines B1, B2, B5, B6, H, Q…). Séparément, l'apoenzyme et la coenzyme n'ont pas d'activité catalytique. La zone à la surface d'une molécule d'enzyme qui interagit avec une molécule de substrat - centre actif.

Centre actif formé à partir de résidus d'acides aminés situés dans diverses parties de la chaîne polypeptidique ou dans diverses chaînes polypeptidiques proches. Il se forme au niveau de la structure tertiaire de la protéine enzymatique. Dans ses limites, on distingue un centre de substrat (adsorption) et un centre catalytique. En plus du centre actif, il existe des zones fonctionnelles spéciales - les centres allostériques (régulateurs).

Centre catalytique- c'est la région du centre actif de l'enzyme, qui participe directement aux transformations chimiques du substrat. CC d'enzymes simples est une combinaison de plusieurs résidus d'acides aminés situés à différents endroits de la chaîne polypeptidique de l'enzyme, mais spatialement proches les uns des autres en raison des courbures de cette chaîne (sérine, cystéine, tyrosine, histidine, arginine, asp. et surabondance d'acides). Le CC d’une protéine complexe est plus complexe, car Le groupe prothétique de l'enzyme est impliqué - la coenzyme (vitamines hydrosolubles et vitamine K liposoluble).

Cents de substrat (adsorption) p est le site du centre actif de l'enzyme où se produit la sorption (liaison) de la molécule de substrat. SC est formé d'un, deux, le plus souvent trois radicaux d'acides aminés, généralement situés à proximité du centre catalytique. La fonction principale du SC est la liaison d'une molécule de substrat et son transfert vers le centre catalytique dans la position la plus pratique pour celle-ci.

Centre allostérique(« ayant une structure spatiale différente ») - une section d'une molécule d'enzyme en dehors de son centre actif qui se lie de manière réversible à toute substance. Cette liaison entraîne une modification de la conformation de la molécule enzymatique et de son activité. Le centre actif commence à travailler plus vite ou plus lentement. En conséquence, ces substances sont appelées activateurs allostériques ou inhibiteurs allostériques.

Centres allostériques on ne le trouve pas dans toutes les enzymes. Ils sont présents dans les enzymes dont le travail change sous l'influence d'hormones, de médiateurs et d'autres substances biologiquement actives.

ChapitreIV.3.

Enzymes

Le métabolisme dans l’organisme peut être défini comme l’ensemble de toutes les transformations chimiques auxquelles subissent les composés venant de l’extérieur. Ces transformations incluent tous les types connus de réactions chimiques : transfert intermoléculaire de groupes fonctionnels, clivage hydrolytique et non hydrolytique de liaisons chimiques, réarrangement intramoléculaire, nouvelle formation de liaisons chimiques et réactions redox. De telles réactions se produisent dans le corps à une vitesse extrêmement élevée uniquement en présence de catalyseurs. Tous les catalyseurs biologiques sont des substances de nature protéique et sont appelés enzymes (ci-après F) ou enzymes (E).

Les enzymes ne sont pas des composants de réactions, mais accélèrent seulement l'atteinte de l'équilibre en augmentant le taux de conversion directe et inverse. L'accélération de la réaction se produit en raison d'une diminution de l'énergie d'activation - la barrière énergétique qui sépare un état du système (le composé chimique d'origine) d'un autre (le produit de réaction).

Les enzymes accélèrent diverses réactions dans le corps. Ainsi, assez simple du point de vue de la chimie traditionnelle, la réaction d'élimination de l'eau de l'acide carbonique avec formation de CO 2 nécessite la participation d'une enzyme, car sans cela, la régulation du pH sanguin est trop lente. Grâce à l’action catalytique des enzymes dans le corps, il devient possible que des réactions se produisent qui, sans catalyseur, se dérouleraient des centaines et des milliers de fois plus lentement.

Propriétés des enzymes

1. Influence sur la vitesse d'une réaction chimique : les enzymes augmentent la vitesse d'une réaction chimique, mais ne sont pas elles-mêmes consommées.

La vitesse d'une réaction est la variation de la concentration des composants de la réaction par unité de temps. Si cela va dans le sens direct, alors il est proportionnel à la concentration des substances en réaction, si dans le sens opposé, alors il est proportionnel à la concentration des produits de réaction. Le rapport des taux de réactions directes et inverses est appelé constante d’équilibre. Les enzymes ne peuvent pas modifier la valeur de la constante d'équilibre, mais l'état d'équilibre se produit plus rapidement en présence d'enzymes.

2. Spécificité de l'action enzymatique. 2 à 3 000 réactions ont lieu dans les cellules du corps, chacune étant catalysée par une enzyme spécifique. La spécificité de l'action d'une enzyme est sa capacité à accélérer le déroulement d'une réaction spécifique sans affecter la vitesse des autres, même très similaires.

Il y a:

Absolu– lorsque F catalyse une seule réaction spécifique ( arginase– dégradation de l'arginine)

Relatif(groupe spécial) – F catalyse une certaine classe de réactions (par exemple, clivage hydrolytique) ou des réactions impliquant une certaine classe de substances.

La spécificité des enzymes est due à leur séquence unique d'acides aminés, qui détermine la conformation du centre actif qui interagit avec les composants de la réaction.

Une substance dont la transformation chimique est catalysée par une enzyme est appelée substrat ( S ) .

3. Activité enzymatique – capacité à accélérer la vitesse de réaction à des degrés divers. L'activité s'exprime en :

1) Unités internationales d'activité - (UI) la quantité d'enzyme qui catalyse la conversion de 1 µM de substrat en 1 minute.

2) Catalach (kat) - la quantité de catalyseur (enzyme) capable de convertir 1 mole de substrat en 1 s.

3) Activité spécifique - le nombre d'unités d'activité (l'une des unités ci-dessus) dans l'échantillon testé par rapport à la masse totale de protéines dans cet échantillon.

4) L'activité molaire est moins couramment utilisée - le nombre de molécules de substrat converties par une molécule d'enzyme par minute.

L'activité dépend avant tout sur la température . Telle ou telle enzyme présente la plus grande activité à la température optimale. Pour F d'un organisme vivant, cette valeur est comprise entre +37,0 et +39,0° C, selon le type d'animal. À mesure que la température diminue, le mouvement brownien ralentit, le taux de diffusion diminue et, par conséquent, le processus de formation de complexes entre l'enzyme et les composants réactionnels (substrats) ralentit. Si la température dépasse +40 - +50° La molécule d’enzyme, qui est une protéine, subit un processus de dénaturation. Dans ce cas, la vitesse de la réaction chimique diminue sensiblement (Fig. 4.3.1.).

L'activité enzymatique dépend également de pH de l'environnement . Pour la plupart d’entre eux, il existe une certaine valeur de pH optimale à laquelle leur activité est maximale. Étant donné qu’une cellule contient des centaines d’enzymes et que chacune d’elles a ses propres limites de pH, les changements de pH sont l’un des facteurs importants dans la régulation de l’activité enzymatique. Ainsi, à la suite d'une réaction chimique avec la participation d'une certaine enzyme, dont le pH est compris entre 7,0 et 7,2, il se forme un produit qui est un acide. Dans ce cas, la valeur du pH se déplace vers 5,5 – 6,0. L'activité de l'enzyme diminue fortement, la vitesse de formation du produit ralentit, mais en même temps une autre enzyme est activée, pour laquelle ces valeurs de pH sont optimales et le produit de la première réaction subit une transformation chimique supplémentaire. (Un autre exemple sur la pepsine et la trypsine).

Nature chimique des enzymes. La structure de l'enzyme. Centres actifs et allostériques

Toutes les enzymes sont des protéines dont le poids moléculaire varie de 15 000 à plusieurs millions de Da. Selon leur structure chimique, ils se distinguent simple enzymes (constituées uniquement d'AA) et complexe enzymes (avoir une partie non protéique ou un groupe prothétique). La partie protéique s'appelle - l'apoenzyme, et non protéique, s'il est lié de manière covalente à l'apoenzyme, on l'appelle coenzyme, et si la liaison est non covalente (ionique, hydrogène) – cofacteur . Les fonctions du groupe prothétique sont les suivantes : participation à l'acte de catalyse, contact entre l'enzyme et le substrat, stabilisation de la molécule enzymatique dans l'espace.

Le rôle de cofacteur est généralement joué par des substances inorganiques - ions zinc, cuivre, potassium, magnésium, calcium, fer, molybdène.

Les coenzymes peuvent être considérées comme faisant partie intégrante de la molécule enzymatique. Ce sont des substances organiques, parmi lesquelles figurent : les nucléotides ( ATP, UMF, etc.), les vitamines ou leurs dérivés ( TDF– de la thiamine ( EN 1), FMN– de la riboflavine ( À 2 HEURES), coenzyme A– de l'acide pantothénique ( À 3), NAD, etc.) et coenzymes tétrapyrrole - hèmes.

Lors du processus de catalyse d'une réaction, ce n'est pas la molécule entière de l'enzyme qui entre en contact avec le substrat, mais une certaine partie de celle-ci, appelée centre actif. Cette zone de la molécule n'est pas constituée d'une séquence d'acides aminés, mais est formée par torsion de la molécule protéique en une structure tertiaire. Les sections individuelles d'acides aminés se rapprochent les unes des autres, formant une configuration spécifique du centre actif. Une caractéristique importante de la structure du centre actif est que sa surface est complémentaire de la surface du substrat, c'est-à-dire Les résidus AK dans cette zone de l'enzyme sont capables d'entrer en interactions chimiques avec certains groupes du substrat. On peut imaginer que Le site actif de l’enzyme coïncide avec la structure du substrat comme une clé et une serrure.

DANS centre actif deux zones sont distinguées : centre de reliure, responsable de la fixation du substrat, et centre catalytique, responsable de la transformation chimique du substrat. Le centre catalytique de la plupart des enzymes comprend des AA tels que Ser, Cys, His, Tyr, Lys. Les enzymes complexes ont un cofacteur ou coenzyme au centre catalytique.

En plus du centre actif, un certain nombre d'enzymes sont équipées d'un centre régulateur (allostérique). Les substances qui affectent son activité catalytique interagissent avec cette zone de l'enzyme.

Mécanisme d'action des enzymes

L'acte de catalyse se compose de trois étapes successives.

1. Formation d'un complexe enzyme-substrat lors de l'interaction à travers le centre actif.

2. La liaison du substrat se produit en plusieurs points du centre actif, ce qui entraîne une modification de la structure du substrat et sa déformation en raison de modifications de l'énergie de liaison dans la molécule. Il s’agit de la deuxième étape appelée activation du substrat. Dans ce cas, une certaine modification chimique du substrat se produit et celui-ci est transformé en un ou plusieurs nouveaux produits.

3. À la suite de cette transformation, la nouvelle substance (produit) perd sa capacité à être retenue dans le centre actif de l'enzyme et le complexe enzyme-substrat, ou plutôt le complexe enzyme-produit, se dissocie (se désagrège).

Types de réactions catalytiques :

A+E = AE = ÊTRE = E + B

A+B +E = AE+B = ABE = AB + E

AB+E = ABE = A+B+E, où E est l'enzyme, A et B sont des substrats ou des produits de réaction.

Effecteurs enzymatiques - des substances qui modifient le taux de catalyse enzymatique et régulent ainsi le métabolisme. Parmi eux il y a inhibiteurs - ralentir la vitesse de réaction et activateurs - accélérer la réaction enzymatique.

Selon le mécanisme d'inhibition de la réaction, on distingue les inhibiteurs compétitifs et non compétitifs. La structure de la molécule inhibitrice compétitive est similaire à la structure du substrat et coïncide avec la surface du centre actif comme une clé et une serrure (ou coïncide presque). Le degré de cette similitude peut même être plus élevé qu'avec le substrat.

Si A+E = AE = BE = E + B, alors I+E = IE¹

La concentration de l'enzyme capable de catalyse diminue et le taux de formation des produits de réaction diminue fortement (Fig. 4.3.2.).

Un grand nombre de substances chimiques d'origine endogène et exogène (c'est-à-dire celles formées dans le corps et provenant de l'extérieur - respectivement les xénobiotiques) agissent comme des inhibiteurs compétitifs. Les substances endogènes sont des régulateurs du métabolisme et sont appelées antimétabolites. Beaucoup d'entre eux sont utilisés dans le traitement des maladies oncologiques et microbiennes, par exemple. ils inhibent les réactions métaboliques clés des micro-organismes (sulfamides) et des cellules tumorales. Mais avec un excès de substrat et une faible concentration d'inhibiteur compétitif, son effet est annulé.

Le deuxième type d'inhibiteurs est non compétitif. Ils interagissent avec l’enzyme en dehors du site actif et un excès de substrat n’affecte pas leur capacité inhibitrice, comme c’est le cas des inhibiteurs compétitifs. Ces inhibiteurs interagissent soit avec certains groupes de l'enzyme (les métaux lourds se lient aux groupes thiols de Cys), soit le plus souvent avec le centre régulateur, ce qui réduit la capacité de liaison du centre actif. Le processus réel d'inhibition est la suppression complète ou partielle de l'activité enzymatique tout en conservant sa structure primaire et spatiale.

Une distinction est également faite entre l'inhibition réversible et irréversible. Les inhibiteurs irréversibles inactivent l'enzyme en formant une liaison chimique avec son AK ou d'autres composants structurels. Il s'agit généralement d'une liaison covalente avec l'un des sites actifs. Un tel complexe ne se dissocie pratiquement pas dans des conditions physiologiques. Dans un autre cas, l'inhibiteur perturbe la structure conformationnelle de la molécule enzymatique et provoque sa dénaturation.

L'effet des inhibiteurs réversibles peut être supprimé en cas d'excès de substrat ou sous l'influence de substances modifiant la structure chimique de l'inhibiteur. Les inhibiteurs compétitifs et non compétitifs sont dans la plupart des cas réversibles.

Outre les inhibiteurs, on connaît également des activateurs de catalyse enzymatique. Ils:

1) protéger la molécule d'enzyme des influences inactivatrices,

2) former un complexe avec le substrat qui se lie plus activement au centre actif de F,

3) en interagissant avec une enzyme de structure quaternaire, ils séparent ses sous-unités et ouvrent ainsi l'accès du substrat au centre actif.

Distribution des enzymes dans le corps

Les enzymes impliquées dans la synthèse des protéines, les acides nucléiques et les enzymes du métabolisme énergétique sont présentes dans toutes les cellules de l'organisme. Mais les cellules qui remplissent des fonctions spéciales contiennent également des enzymes spéciales. Ainsi, les cellules des îlots de Langerhans du pancréas contiennent des enzymes qui catalysent la synthèse des hormones insuline et glucagon. Les enzymes caractéristiques uniquement des cellules de certains organes sont dites spécifiques d'un organe : arginase et urokinase- foie, phosphatase acide- prostate. En modifiant la concentration de ces enzymes dans le sang, on juge la présence de pathologies dans ces organes.

Dans une cellule, des enzymes individuelles sont distribuées dans tout le cytoplasme, d'autres sont intégrées dans les membranes des mitochondries et du réticulum endoplasmique, ces enzymes se forment compartiments, dans lequel se produisent certaines étapes du métabolisme étroitement interconnectées.

De nombreuses enzymes sont formées dans les cellules et sécrétées dans des cavités anatomiques à l'état inactif - ce sont des proenzymes. Les enzymes protéolytiques (qui décomposent les protéines) sont souvent formées sous forme de proenzymes. Ensuite, sous l'influence du pH ou d'autres enzymes et substrats, leur modification chimique se produit et le centre actif devient accessible aux substrats.

Il y a aussi isozymes - des enzymes qui diffèrent par leur structure moléculaire, mais remplissent la même fonction.

Nomenclature et classification des enzymes

Le nom de l’enzyme est formé des parties suivantes :

1. nom du substrat avec lequel il interagit

2. nature de la réaction catalysée

3. nom de la classe d'enzyme (mais ceci est facultatif)

4. suffixe -aza-

pyruvate - décarboxyle - aza, succinate - déshydrogène - aza

Comme environ 3 000 enzymes sont déjà connues, elles doivent être classées. Actuellement, une classification internationale des enzymes a été adoptée, basée sur le type de réaction catalysée. Il existe 6 classes, elles-mêmes divisées en un certain nombre de sous-classes (présentées uniquement de manière sélective dans ce livre) :

1. Oxydoréductases. Catalyser les réactions redox. Ils sont divisés en 17 sous-classes. Toutes les enzymes contiennent une partie non protéique sous forme d'hème ou de dérivés de vitamines B2, B5. Le substrat soumis à l’oxydation agit comme donneur d’hydrogène.

1.1. Les déshydrogénases éliminent l'hydrogène d'un substrat et le transfèrent vers d'autres substrats. Coenzymes NAD, NADP, FAD, FMN. Ils acceptent l'hydrogène éliminé par l'enzyme, le transforment sous une forme réduite (NADH, NADPH, FADH) et le transfèrent vers un autre complexe enzyme-substrat, où ils le libèrent.

1.2. Oxidases - catalysent le transfert de l'hydrogène en oxygène pour former de l'eau ou H 2 O 2. F. Cytochrome oxydase chaîne respiratoire.

RH + NAD H + O 2 = ROH + NAD + H 2 O

1.3. Monoxydases - cytochrome P450. Selon sa structure, c'est à la fois une hémoprotéine et une flavoprotéine. Il hydroxyle les xénobiotiques lipophiles (selon le mécanisme décrit ci-dessus).

1.4. PeroxydasesEt catalase- catalyser la décomposition du peroxyde d'hydrogène, qui se forme lors des réactions métaboliques.

1.5. Oxygénases - catalysent les réactions d'addition d'oxygène au substrat.

2. Transferts - catalyser le transfert de différents radicaux d'une molécule donneuse vers une molécule acceptrice.

UN UN+ E + B = E UN+ A + B = E + B UN+ Un

2.1. Méthyltransférase (CH 3 -).

2.2.Carboxyl- et carbamoyltransférases.

2.2. Acyltransférases – Coenzyme A (transfert de groupe acyle - R-C=O).

Exemple : synthèse du neurotransmetteur acétylcholine (voir chapitre « Métabolisme des protéines »).

2.3. Les hexosyltransférases catalysent le transfert de résidus glycosyle.

Exemple : clivage d'une molécule de glucose du glycogène sous l'influence de phosphorylases.

2.4. Aminotransférases - transfert de groupes aminés

R 1- CO - R 2 + R 1 - CH - N.H. 3 - R 2 = R 1 - CH - N.H. 3 - R 2 + R 1- CO - R 2

Ils jouent un rôle important dans la transformation d’AK. Le coenzyme commun est le phosphate de pyridoxal.

Exemple: alanine aminotransférase(ALT) : pyruvate + glutamate = alanine + alpha-cétoglutarate (voir chapitre « Métabolisme des protéines »).

2.5. Phosphotransférase (kinase) - catalyse le transfert des résidus d'acide phosphorique. Dans la plupart des cas, le donneur de phosphate est l'ATP. Les enzymes de cette classe participent principalement à la dégradation du glucose.

Exemple: Hexo(gluco)kinase.

3. Hydrolases - catalyser les réactions d'hydrolyse, c'est-à-dire fractionnement des substances avec ajout sur le site où la liaison eau est rompue. Cette classe comprend principalement les enzymes digestives ; elles sont monocomposantes (ne contiennent pas de partie non protéique)

R1-R2 + H 2 O = R1H + R2OH

3.1. Estérases - décomposent les liaisons esters. Il s’agit d’une vaste sous-classe d’enzymes qui catalysent l’hydrolyse des esters de thiol et des phosphoesters.
Exemple : NH 2 ).

Exemple: arginase(cycle de l'urée).

4. Lyases - catalyser les réactions de clivage moléculaire sans ajout d'eau. Ces enzymes ont une partie non protéique sous forme de pyrophosphate de thiamine (B 1) et de phosphate de pyridoxal (B 6).

4.1. Liaisons C-C. On les appelle généralement décarboxylases.

Exemple: pyruvate décarboxylase.

5.Isomérases - catalyser les réactions d'isomérisation.

Exemple : phosphopentose isomérase, pentose phosphate isomérase(enzymes de la branche non oxydante de la voie des pentoses phosphates).

6.Ligas catalyser des réactions pour la synthèse de substances plus complexes à partir de substances plus simples. De telles réactions nécessitent l’énergie de l’ATP. « Synthétase » est ajouté au nom de ces enzymes.

RÉFÉRENCES POUR LE CHAPITRE IV.3.

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ENZYMES, substances organiques de nature protéique qui sont synthétisées dans les cellules et accélèrent plusieurs fois les réactions qui s'y produisent sans subir de transformations chimiques. Les substances ayant un effet similaire existent également dans la nature inanimée et sont appelées catalyseurs.

Les enzymes (du latin fermentum - fermentation, levain) sont parfois appelées enzymes (du grec en - inside, zyme - levain). Toutes les cellules vivantes contiennent un très grand nombre d'enzymes dont l'activité catalytique détermine le fonctionnement des cellules. Presque chacune des nombreuses réactions différentes qui se produisent dans une cellule nécessite la participation d'une enzyme spécifique. L'étude des propriétés chimiques des enzymes et des réactions qu'elles catalysent est un domaine spécial et très important de la biochimie - l'enzymologie.

De nombreuses enzymes sont à l’état libre dans la cellule, simplement dissoutes dans le cytoplasme ; d'autres sont associés à des structures complexes et hautement organisées. Il existe également des enzymes qui sont normalement situées à l’extérieur de la cellule ; Ainsi, les enzymes qui catalysent la dégradation de l'amidon et des protéines sont sécrétées par le pancréas dans l'intestin. Sécrété par des enzymes et de nombreux micro-organismes.

Action des enzymes

Les enzymes impliquées dans les processus fondamentaux de conversion d'énergie, tels que la dégradation des sucres et la formation et l'hydrolyse du composé à haute énergie adénosine triphosphate (ATP), sont présentes dans tous les types de cellules - animales, végétales et bactériennes. Cependant, certaines enzymes ne sont produites que dans les tissus de certains organismes.

Ainsi, les enzymes impliquées dans la synthèse de la cellulose se retrouvent dans les cellules végétales, mais pas dans les cellules animales. Il est donc important de faire la distinction entre les enzymes « universelles » et les enzymes spécifiques à certains types cellulaires. D’une manière générale, plus une cellule est spécialisée, plus il est probable qu’elle synthétise l’ensemble des enzymes nécessaires pour remplir une fonction cellulaire particulière.

La particularité des enzymes est qu'elles sont très spécifiques, c'est-à-dire qu'elles ne peuvent accélérer qu'une ou plusieurs réactions d'un type.

En 1890, E. G. Fischer a proposé que cette spécificité soit due à la forme particulière de la molécule d'enzyme, qui correspond exactement à la forme de la molécule de substrat. Cette hypothèse est appelée « clé et verrou », où la clé est comparée au substrat et le verrou à l’enzyme. L’hypothèse est la suivante : le substrat s’adapte à l’enzyme comme une clé s’adapte à une serrure. La sélectivité de l'action de l'enzyme est liée à la structure de son centre actif.

Activité enzymatique

Tout d’abord, la température affecte l’activité enzymatique. À mesure que la température augmente, la vitesse d’une réaction chimique augmente. La vitesse des molécules augmente, elles ont plus de chances d'entrer en collision les unes avec les autres. Par conséquent, la probabilité qu’une réaction se produise entre eux augmente. La température qui assure la plus grande activité enzymatique est optimale.

Au-delà de la température optimale, la vitesse de réaction diminue en raison de la dénaturation des protéines. Lorsque la température diminue, la vitesse de la réaction chimique diminue également. Dès que la température atteint le point de congélation, l’enzyme est inactivée mais ne se dénature pas.

Classification des enzymes

En 1961, une classification systématique des enzymes en 6 groupes a été proposée. Mais les noms des enzymes se sont avérés très longs et difficiles à prononcer, c'est pourquoi il est désormais d'usage de nommer les enzymes en utilisant des noms de travail. Le nom de travail se compose du nom du substrat sur lequel l'enzyme agit et de la terminaison «ase». Par exemple, si la substance est du lactose, c’est-à-dire du sucre du lait, alors la lactase est l’enzyme qui la convertit. S'il s'agit de saccharose (sucre ordinaire), alors l'enzyme qui le décompose est le saccharase. En conséquence, les enzymes qui décomposent les protéines sont appelées protéinases.