Condizioni operative per gli enzimi.  Enzimi biologici. Il ruolo delle molecole biologiche che compongono l'organismo

Gli enzimi (enzimi) sono proteine ​​specifiche che svolgono il ruolo di catalizzatori biologici; prodotti dalle cellule degli organismi viventi.

Gli enzimi differiscono dai catalizzatori convenzionali per la loro maggiore specificità (vedi sotto), nonché per la loro capacità di accelerare il corso delle reazioni chimiche in condizioni di normale funzionamento del corpo.

Gli enzimi sono presenti in tutte le cellule viventi: animali, vegetali, batteriche. La maggior parte degli enzimi si trovano nei tessuti in concentrazioni trascurabili, ma ci sono casi in cui una proteina che costituisce una parte significativa del plasma cellulare, ad esempio la miosina nel tessuto muscolare, ha attività enzimatica. Il peso molecolare degli enzimi varia ampiamente: da diverse migliaia a diversi milioni, e enzimi dello stesso tipo, ma isolati da fonti diverse, possono avere pesi molecolari diversi e differire nella sequenza della composizione aminoacidica.

Gli enzimi che hanno lo stesso effetto catalitico, ma differiscono nelle loro proprietà fisico-chimiche, sono chiamati isoenzimi (isoenzimi). Gli enzimi possono essere proteine ​​semplici o complesse. Questi ultimi, oltre alla proteina (apoenzima), contengono anche una componente non proteica: il resto di una molecola organica o di uno ione inorganico. La componente non proteica che si separa facilmente dall'apoenzima è chiamata coenzima. La parte non proteica strettamente legata all'enzima è chiamata gruppo prostetico. Molti gruppi prostetici e coenzimi sono derivati ​​di vitamine, pigmenti, ecc. Gli enzimi hanno una rigorosa specificità rispetto al substrato (cioè interagiscono selettivamente con determinati prodotti chimici e composti). Ad esempio, la lattasi (presente nel succo intestinale) scompone solo il disaccaride lattosio e i derivati ​​del lattosio (acido lattobionico, lattouridi, ecc.) per formare una miscela di glucosio e galattasi; la maltasi scompone il maltosio in due molecole di glucosio e l'amilasi agisce solo su amido, glicogeno e altri.

Come risultato dell'azione sequenziale di questi e altri enzimi, vengono convertiti in monosaccaridi e assorbiti dalla parete intestinale. La specificità degli enzimi è determinata dal fatto che interagiscono con un determinato gruppo chimico del substrato. Ad esempio, (vedi) agisce sulle proteine, rompe i legami situati all'interno della catena polipeptidica di una molecola proteica, mentre la molecola proteica viene divisa in polipeptidi, che poi, sotto l'azione di altri enzimi - (vedi), (vedi) e peptidasi possono essere scomposti in amminoacidi. La specificità enzimatica svolge quindi un importante ruolo biologico; grazie ad esso, la sequenza delle reazioni chimiche viene raggiunta nel corpo. Gli ioni inorganici attivano numerosi enzimi; Alcuni enzimi (metalloenzimi) sono generalmente inattivi se è assente l'uno o l'altro ione specifico di un dato enzima. I siti enzimatici responsabili della localizzazione e dell'attivazione del substrato nel processo enzimatico sono chiamati centri attivi degli enzimi. La formazione del centro attivo coinvolge specifici residui aminoacidici della molecola proteica, gruppi sulfidrilici ed eventuali gruppi prostetici. Pertanto, la composizione degli enzimi che portano il nome del gruppo flavoproteine ​​include un derivato della flavina (solitamente flavina adenina dinucleotide - FAD) come gruppo prostetico. Facilmente ossidabili e ridotti, i gruppi prostetici flavinici funzionano come trasportatori biologici di idrogeno, ad esempio durante la deidrogenazione degli aminoacidi con la partecipazione di ossigeno o durante la deidrogenazione con la partecipazione dei citocromi nei mitocondri dei componenti iniziali della catena respiratoria (come succinato,

Enzimi e vitamine

Il ruolo delle molecole biologiche che compongono l'organismo.

Lezione n. 7

(2 ore)

Caratteristiche generali degli enzimi

La struttura degli enzimi

Principali fasi della catalisi enzimatica

Proprietà degli enzimi

Nomenclatura e classificazione degli enzimi

Inibitori e attivatori enzimatici

Classificazione delle vitamine

Vitamine liposolubili

Vitamine idrosolubili

Vitamine del gruppo B

Caratteristiche generali degli enzimi e catalizzatori inorganici:

Vengono catalizzate solo le reazioni energeticamente possibili.

Non cambia la direzione della reazione

Non vengono consumati durante il processo di reazione,

Non partecipano alla formazione dei prodotti di reazione.

Differenze enzimatiche da catalizzatori non biologici:

Struttura delle proteine;

Elevata sensibilità ai fattori ambientali fisici e chimici, lavorare in condizioni più blande (P atmosferica, 30-40 o C, pH prossimo alla neutralità);

Elevata sensibilità ai reagenti chimici;

Alta efficienza (può accelerare la reazione di 10 8 -10 12 volte; una molecola di F può catalizzare 1.000-1.000.000 di molecole di substrato in 1 minuto);

Elevata selettività del F ai substrati (specificità del substrato) e al tipo di reazione catalizzata (specificità d'azione);

L'attività di F è regolata da meccanismi speciali.

Secondo la loro struttura, gli enzimi sono suddivisi in semplice(monocomponente) e complesso(bicomponente). Semplice è costituito solo dalla parte proteica, complessa ( oloenzima) - da parti proteiche e non proteiche. Parte proteica - apoenzima, non proteico - coenzima(vitamine B1, B2, B5, B6, H, Q, ecc.). Separatamente, l'apoenzima e il coenzima non hanno attività catalitica. L'area sulla superficie di una molecola di enzima che interagisce con una molecola di substrato - centro attivo.

Centro attivo formato da residui amminoacidici situati in varie parti della catena polipeptidica o in varie catene polipeptidiche vicine. Si forma a livello della struttura terziaria della proteina enzimatica. All'interno dei suoi confini si distinguono un centro substrato (adsorbimento) e un centro catalitico. Oltre al centro attivo, ci sono aree funzionali speciali: centri allosterici (regolatori).

Centro catalitico- questa è la regione del centro attivo dell'enzima, che è direttamente coinvolta nelle trasformazioni chimiche del substrato. Il CC degli enzimi semplici è una combinazione di diversi residui amminoacidici situati in punti diversi della catena polipeptidica dell'enzima, ma spazialmente vicini tra loro a causa delle pieghe di questa catena (serina, cisteina, tirosina, istidina, arginina, asp. e acidi glut.). Il CC di una proteina complessa è più complesso, perché È coinvolto il gruppo protesico dell'enzima: il coenzima (vitamine idrosolubili e vitamina K liposolubile).

Substrato (adsorbimento) cent p è il sito del centro attivo dell'enzima dove avviene l'assorbimento (legame) della molecola del substrato. SC è formato da uno, due, più spesso tre radicali di amminoacidi, che di solito si trovano vicino al centro catalitico. La funzione principale dell'SC è il legame di una molecola di substrato e il suo trasferimento al centro catalitico nella posizione per questo più conveniente.

Centro allosterico("avente una struttura spaziale diversa") - una sezione di una molecola di enzima al di fuori del suo centro attivo che si lega in modo reversibile a qualsiasi sostanza. Questo legame porta ad un cambiamento nella conformazione della molecola dell'enzima e nella sua attività. Il centro attivo inizia a lavorare più velocemente o più lentamente. Di conseguenza, tali sostanze sono chiamate attivatori allosterici o inibitori allosterici.

Centri allosterici non si trova in tutti gli enzimi. Sono presenti negli enzimi, il cui lavoro cambia sotto l'influenza di ormoni, mediatori e altre sostanze biologicamente attive.

CapitoloIV.3.

Enzimi

Il metabolismo nel corpo può essere definito come l'insieme di tutte le trasformazioni chimiche a cui sono sottoposti i composti provenienti dall'esterno. Queste trasformazioni includono tutti i tipi conosciuti di reazioni chimiche: trasferimento intermolecolare di gruppi funzionali, scissione idrolitica e non idrolitica di legami chimici, riarrangiamento intramolecolare, nuova formazione di legami chimici e reazioni redox. Tali reazioni avvengono nel corpo a velocità estremamente elevata solo in presenza di catalizzatori. Tutti i catalizzatori biologici sono sostanze di natura proteica e sono chiamati enzimi (di seguito F) o enzimi (E).

Gli enzimi non sono componenti delle reazioni, ma accelerano solo il raggiungimento dell'equilibrio aumentando la velocità della conversione sia diretta che inversa. L'accelerazione della reazione avviene a causa di una diminuzione dell'energia di attivazione, la barriera energetica che separa uno stato del sistema (il composto chimico originale) da un altro (il prodotto della reazione).

Gli enzimi accelerano una serie di reazioni nel corpo. Quindi, abbastanza semplice dal punto di vista della chimica tradizionale, la reazione di eliminazione dell'acqua dall'acido carbonico con la formazione di CO 2 richiede la partecipazione di un enzima, perché senza di essa, procede troppo lentamente per regolare il pH del sangue. Grazie all'azione catalitica degli enzimi nel corpo, diventa possibile che avvengano reazioni che senza un catalizzatore procederebbero centinaia e migliaia di volte più lentamente.

Proprietà degli enzimi

1. Influenza sulla velocità di una reazione chimica: gli enzimi aumentano la velocità di una reazione chimica, ma non si consumano.

La velocità di una reazione è la variazione della concentrazione dei componenti della reazione nell'unità di tempo. Se va in avanti allora è proporzionale alla concentrazione dei reagenti, se va nella direzione opposta allora è proporzionale alla concentrazione dei prodotti della reazione. Il rapporto tra la velocità delle reazioni dirette e quelle inverse è chiamato costante di equilibrio. Gli enzimi non possono modificare i valori della costante di equilibrio, ma lo stato di equilibrio si verifica più velocemente in presenza di enzimi.

2. Specificità dell'azione enzimatica. Nelle cellule del corpo avvengono 2-3mila reazioni, ognuna delle quali è catalizzata da un enzima specifico. La specificità dell'azione di un enzima è la capacità di accelerare il corso di una determinata reazione senza incidere sulla velocità delle altre, anche molto simili.

Ci sono:

Assoluto– quando F catalizza solo una reazione specifica ( arginasi– degradazione dell’arginina)

Parente(gruppo speciale) – F catalizza una certa classe di reazioni (ad esempio la scissione idrolitica) o reazioni che coinvolgono una certa classe di sostanze.

La specificità degli enzimi è dovuta alla loro sequenza amminoacidica unica, che determina la conformazione del centro attivo che interagisce con i componenti della reazione.

Viene chiamata una sostanza la cui trasformazione chimica è catalizzata da un enzima substrato ( S ) .

3. Attività enzimatica: la capacità di accelerare la velocità di reazione a vari livelli. L'attività è espressa in:

1) Unità internazionali di attività - (IU) la quantità di enzima che catalizza la conversione di 1 µM di substrato in 1 minuto.

2) Catalach (kat) - la quantità di catalizzatore (enzima) in grado di convertire 1 mole di substrato in 1 s.

3) Attività specifica - il numero di unità di attività (una qualsiasi delle precedenti) nel campione di prova rispetto alla massa totale di proteine ​​in questo campione.

4) Meno comunemente usata è l'attività molare: il numero di molecole di substrato convertite da una molecola di enzima al minuto.

L'attività dipende principalmente sulla temperatura . Questo o quell'enzima mostra la sua massima attività alla temperatura ottimale. Per F di un organismo vivente, questo valore è compreso tra +37,0 e +39,0° C, a seconda del tipo di animale. Al diminuire della temperatura il moto browniano rallenta, la velocità di diffusione diminuisce e, di conseguenza, rallenta il processo di formazione del complesso tra l'enzima ed i componenti della reazione (substrati). Se la temperatura supera +40 - +50° La molecola dell'enzima, che è una proteina, subisce un processo di denaturazione. In questo caso, la velocità della reazione chimica diminuisce notevolmente (Fig. 4.3.1.).

Dipende anche dall'attività enzimatica pH dell'ambiente . Per la maggior parte di essi esiste un determinato valore di pH ottimale al quale la loro attività è massima. Poiché una cellula contiene centinaia di enzimi e ciascuno di essi ha i propri limiti di pH, le variazioni di pH sono uno dei fattori importanti nella regolazione dell'attività enzimatica. Quindi, come risultato di una reazione chimica con la partecipazione di un determinato enzima, il cui valore pH è compreso tra 7,0 e 7,2, si forma un prodotto che è un acido. In questo caso il valore del pH si sposta nella regione 5,5 – 6,0. L'attività dell'enzima diminuisce drasticamente, la velocità di formazione del prodotto rallenta, ma allo stesso tempo viene attivato un altro enzima, per il quale questi valori di pH sono ottimali e il prodotto della prima reazione subisce un'ulteriore trasformazione chimica. (Un altro esempio su pepsina e trypsin).

Natura chimica degli enzimi. La struttura dell'enzima. Centri attivi e allosterici

Tutti gli enzimi sono proteine ​​con un peso molecolare compreso tra 15.000 e diversi milioni di Da. In base alla loro struttura chimica si distinguono semplice enzimi (costituiti solo da AA) e complesso enzimi (hanno una parte non proteica o un gruppo prostetico). La parte proteica si chiama - apoenzima, e non proteico, se è legato covalentemente all'apoenzima, viene chiamato coenzima, e se il legame è non covalente (ionico, idrogeno) – cofattore . Le funzioni del gruppo prostetico sono le seguenti: partecipazione all'atto di catalisi, contatto tra l'enzima e il substrato, stabilizzazione della molecola enzimatica nello spazio.

Il ruolo del cofattore è solitamente svolto da sostanze inorganiche: ioni di zinco, rame, potassio, magnesio, calcio, ferro, molibdeno.

I coenzimi possono essere considerati parte integrante della molecola enzimatica. Queste sono sostanze organiche, tra le quali ci sono: nucleotidi ( ATP, UMF, ecc.), vitamine o loro derivati ​​( TDF– dalla tiamina ( IN 1), FMN– dalla riboflavina ( ALLE 2), coenzima A– dall'acido pantotenico ( ALLE 3), NAD, ecc.) e coenzimi tetrapirrolici - emi.

Nel processo di catalizzazione di una reazione, non l'intera molecola dell'enzima entra in contatto con il substrato, ma una certa parte di essa, chiamata centro attivo. Questa zona della molecola non è costituita da una sequenza di aminoacidi, ma si forma torcendo la molecola proteica in una struttura terziaria. Le singole sezioni di aminoacidi si avvicinano l'una all'altra, formando una configurazione specifica del centro attivo. Una caratteristica importante della struttura del centro attivo è che la sua superficie è complementare alla superficie del substrato, cioè I residui AK in questa zona dell'enzima sono in grado di entrare in interazioni chimiche con determinati gruppi del substrato. Questo lo si può immaginare Il sito attivo dell'enzima coincide con la struttura del substrato come una chiave e una serratura.

IN centro attivo si distinguono due zone: centro vincolante, responsabile dell'attaccamento al substrato, e centro catalitico, responsabile della trasformazione chimica del substrato. Il centro catalitico della maggior parte degli enzimi comprende AA come Ser, Cys, His, Tyr, Lys. Gli enzimi complessi hanno un cofattore o coenzima nel centro catalitico.

Oltre al centro attivo, numerosi enzimi sono dotati di un centro regolatore (allosterico). Le sostanze che influenzano la sua attività catalitica interagiscono con questa zona dell'enzima.

Meccanismo d'azione degli enzimi

L'atto di catalisi si compone di tre fasi successive.

1. Formazione di un complesso enzima-substrato in seguito all'interazione attraverso il centro attivo.

2. Il legame del substrato avviene in diversi punti del centro attivo, il che porta ad un cambiamento nella struttura del substrato e alla sua deformazione a causa dei cambiamenti nell'energia di legame nella molecola. Questa è la seconda fase e si chiama attivazione del substrato. In questo caso si verifica una certa modificazione chimica del substrato che viene convertito in uno o più prodotti nuovi.

3. Come risultato di questa trasformazione, la nuova sostanza (prodotto) perde la capacità di essere trattenuta nel centro attivo dell'enzima e il complesso enzima-substrato, o meglio, il complesso enzima-prodotto si dissocia (si rompe).

Tipi di reazioni catalitiche:

A+E = AE = BE = E + B

A+B+E = AE+B = ABE = AB+E

AB+E = ABE = A+B+E, dove E è l'enzima, A e B sono substrati o prodotti di reazione.

Effettori enzimatici - sostanze che modificano la velocità della catalisi enzimatica e quindi regolano il metabolismo. Tra questi ci sono inibitori - rallentare la velocità di reazione e attivatori - accelerare la reazione enzimatica.

A seconda del meccanismo di inibizione della reazione, si distinguono gli inibitori competitivi e non competitivi. La struttura della molecola inibitrice competitiva è simile alla struttura del substrato e coincide con la superficie del centro attivo come una chiave e una serratura (o quasi coincide). Il grado di questa somiglianza può essere addirittura maggiore rispetto al substrato.

Se A+E = AE = BE = E + B, allora I+E = IE¹

La concentrazione dell'enzima capace di catalisi diminuisce e la velocità di formazione dei prodotti di reazione diminuisce drasticamente (Fig. 4.3.2.).

Un gran numero di sostanze chimiche di origine endogena ed esogena (cioè quelle formate nell'organismo e quelle provenienti dall'esterno - rispettivamente xenobiotici) agiscono come inibitori competitivi. Le sostanze endogene sono regolatori del metabolismo e sono chiamati antimetaboliti. Molti di essi sono utilizzati nel trattamento di malattie oncologiche e microbiche, come. inibiscono le principali reazioni metaboliche dei microrganismi (sulfamidici) e delle cellule tumorali. Ma con un eccesso di substrato e una bassa concentrazione dell'inibitore competitivo, il suo effetto viene annullato.

Il secondo tipo di inibitori è non competitivo. Interagiscono con l'enzima all'esterno del sito attivo e l'eccesso di substrato non influisce sulla loro capacità inibitoria, come nel caso degli inibitori competitivi. Questi inibitori interagiscono con alcuni gruppi dell'enzima (i metalli pesanti si legano ai gruppi tiolici di Cys) o molto spesso con il centro regolatore, che riduce la capacità legante del centro attivo. L'effettivo processo di inibizione è la soppressione completa o parziale dell'attività enzimatica mantenendo la sua struttura primaria e spaziale.

Viene inoltre fatta una distinzione tra inibizione reversibile e irreversibile. Gli inibitori irreversibili inattivano l'enzima formando un legame chimico con il suo AK o altri componenti strutturali. Questo di solito è un legame covalente con uno dei siti del sito attivo. Un tale complesso praticamente non si dissocia in condizioni fisiologiche. In un altro caso, l'inibitore distrugge la struttura conformazionale della molecola dell'enzima e ne provoca la denaturazione.

L'effetto degli inibitori reversibili può essere rimosso in caso di eccesso di substrato o sotto l'influenza di sostanze che modificano la struttura chimica dell'inibitore. Gli inibitori competitivi e non competitivi sono nella maggior parte dei casi reversibili.

Oltre agli inibitori sono noti anche gli attivatori della catalisi enzimatica. Essi:

1) proteggere la molecola enzimatica da influenze inattivanti,

2) formano un complesso con il substrato che si lega più attivamente al centro attivo di F,

3) interagendo con un enzima che ha una struttura quaternaria, separano le sue subunità e quindi aprono l'accesso al substrato al centro attivo.

Distribuzione degli enzimi nel corpo

Gli enzimi coinvolti nella sintesi delle proteine, degli acidi nucleici e degli enzimi del metabolismo energetico sono presenti in tutte le cellule del corpo. Ma le cellule che svolgono funzioni speciali contengono anche enzimi speciali. Pertanto, le cellule delle isole di Langerhans nel pancreas contengono enzimi che catalizzano la sintesi degli ormoni insulina e glucagone. Gli enzimi che sono caratteristici solo delle cellule di alcuni organi sono chiamati organo-specifici: arginasi e urochinasi- fegato, fosfatasi acida- prostata. Modificando la concentrazione di tali enzimi nel sangue si giudica la presenza di patologie in questi organi.

In una cellula, i singoli enzimi sono distribuiti in tutto il citoplasma, altri sono incorporati nelle membrane dei mitocondri e nel reticolo endoplasmatico, tali enzimi si formano scomparti, in cui si verificano alcune fasi del metabolismo strettamente interconnesse.

Molti enzimi si formano nelle cellule e vengono secreti nelle cavità anatomiche in uno stato inattivo: questi sono proenzimi. Gli enzimi proteolitici (che scompongono le proteine) sono spesso formati come proenzimi. Quindi, sotto l'influenza del pH o di altri enzimi e substrati, avviene la loro modificazione chimica e il centro attivo diventa accessibile ai substrati.

Ci sono anche isoenzimi - enzimi che differiscono nella struttura molecolare, ma svolgono la stessa funzione.

Nomenclatura e classificazione degli enzimi

Il nome dell'enzima è formato dalle seguenti parti:

1. nome del substrato con cui interagisce

2. natura della reazione catalizzata

3. nome della classe di enzimi (ma questo è facoltativo)

4. suffisso -aza-

piruvato - decarbossile - aza, succinato - deidrogeno - aza

Poiché sono già noti circa 3mila enzimi, è necessario classificarli. Attualmente è stata adottata una classificazione internazionale degli enzimi, che si basa sul tipo di reazione catalizzata. Esistono 6 classi, che a loro volta sono suddivise in una serie di sottoclassi (presentate solo selettivamente in questo libro):

1. Ossidoreduttasi. Catalizzare le reazioni redox. Sono divisi in 17 sottoclassi. Tutti gli enzimi contengono una parte non proteica sotto forma di eme o derivati ​​delle vitamine B2, B5. Il substrato sottoposto ad ossidazione funge da donatore di idrogeno.

1.1. Le deidrogenasi rimuovono l'idrogeno da un substrato e lo trasferiscono ad altri substrati. Coenzimi NAD, NADP, FAD, FMN. Accettano l'idrogeno rimosso dall'enzima, trasformandolo in forma ridotta (NADH, NADPH, FADH) e lo trasferiscono ad un altro complesso enzima-substrato, dove lo rilasciano.

1.2. Ossidasi: catalizzano il trasferimento di idrogeno in ossigeno per formare acqua o H 2 O 2. F. Citocromo ossidasi catena respiratoria.

RH + NAD H + O2 = ROH + NAD + H2O

1.3. Monossidasi - citocromo P450. Secondo la sua struttura, è sia un'emoproteina che una flavoproteina. Idrossila gli xenobiotici lipofili (secondo il meccanismo sopra descritto).

1.4. PerossidasiE catalasi- catalizzare la decomposizione del perossido di idrogeno, che si forma durante le reazioni metaboliche.

1.5. Ossigenasi: catalizzano le reazioni di aggiunta di ossigeno al substrato.

2. Transferasi - catalizzare il trasferimento di vari radicali da una molecola donatrice a una molecola accettore.

UN UN+ E + B = E UN+A+B = E+B UN+A

2.1. Metiltransferasi (CH 3 -).

2.2.Carbossile e carbamoiltransferasi.

2.2. Aciltransferasi – Coenzima A (trasferimento del gruppo acilico - R-C=O).

Esempio: sintesi del neurotrasmettitore acetilcolina (vedi capitolo “Metabolismo delle proteine”).

2.3. Le esosiltransferasi catalizzano il trasferimento dei residui glicosilici.

Esempio: la scissione di una molecola di glucosio dal glicogeno sotto l'influenza di fosforilasi.

2.4. Aminotransferasi - trasferimento di gruppi amminici

R1- CO - R2 + R1 - CH - N.H. 3 - R2 = R1 -CH - N.H. 3 - R2 + R1- CO - R2

Svolgono un ruolo importante nella trasformazione di AK. Il coenzima comune è il piridossal fosfato.

Esempio: alanina aminotransferasi(ALT): piruvato + glutammato = alanina + alfa-chetoglutarato (vedi capitolo “Metabolismo delle proteine”).

2.5. Fosfotransferasi (chinasi): catalizza il trasferimento di un residuo di acido fosforico. Nella maggior parte dei casi, il donatore di fosfato è l’ATP. Gli enzimi di questa classe partecipano principalmente alla scomposizione del glucosio.

Esempio: Eso(gluco)chinasi.

3. Idrolasi - catalizzare le reazioni di idrolisi, cioè scissione delle sostanze con aggiunta nel punto in cui il legame idrico è rotto. Questa classe comprende principalmente gli enzimi digestivi; sono monocomponenti (non contengono una parte non proteica)

R1-R2 +H2O = R1H + R2OH

3.1. Esterasi: scompongono i legami esterici. Questa è una grande sottoclasse di enzimi che catalizzano l'idrolisi di esteri tiolici e fosfoesteri.
Esempio: NH2).

Esempio: arginasi(ciclo dell'urea).

4.Liasi - catalizzare reazioni di scissione molecolare senza aggiunta di acqua. Questi enzimi hanno una parte non proteica sotto forma di tiamina pirofosfato (B 1) e piridossal fosfato (B 6).

4.1. Liasi del legame C-C. Di solito sono chiamati decarbossilasi.

Esempio: piruvato decarbossilasi.

5.Isomerasi - catalizzare le reazioni di isomerizzazione.

Esempio: fosfopentoso isomerasi, pentosofosfato isomerasi(enzimi del ramo non ossidativo della via dei pentoso fosfati).

6.Ligasi catalizzare reazioni per la sintesi di sostanze più complesse da quelle più semplici. Tali reazioni richiedono l'energia dell'ATP. Al nome di tali enzimi viene aggiunto "sintetasi".

RIFERIMENTI AL CAPITOLO IV.3.

1. Byshevsky A. Sh., Tersenov O. A. Biochimica per il medico // Ekaterinburg: Uralsky Rabochiy, 1994, 384 pp.;

2. Knorre D. G., Myzina S. D. Chimica biologica. – M.: Più in alto. scuola 1998, 479 pp.;

3. Filippovich Yu. B., Egorova T. A., Sevastyanova G. A. Workshop sulla biochimica generale // M.: Enlightenment, 1982, 311 pp .;

4. Leninger A. Biochimica. Basi molecolari della struttura e delle funzioni cellulari // M.: Mir, 1974, 956 pp.;

5. Pustovalova L.M. Workshop sulla biochimica // Rostov-sul-Don: Phoenix, 1999, 540 p.

ENZIMI, sostanze organiche di natura proteica che vengono sintetizzate nelle cellule e molte volte accelerano le reazioni che si verificano in esse senza subire trasformazioni chimiche. Sostanze che hanno un effetto simile esistono anche nella natura inanimata e sono chiamate catalizzatori.

Gli enzimi (dal latino fermentum - fermentazione, lievito) sono talvolta chiamati enzimi (dal greco en - dentro, zyme - lievito). Tutte le cellule viventi contengono un insieme molto ampio di enzimi, la cui attività catalitica determina il funzionamento delle cellule. Quasi ciascuna delle numerose e diverse reazioni che si verificano in una cellula richiede la partecipazione di un enzima specifico. Lo studio delle proprietà chimiche degli enzimi e delle reazioni che catalizzano è un'area speciale e molto importante della biochimica: l'enzimologia.

Molti enzimi si trovano allo stato libero nella cellula, semplicemente disciolti nel citoplasma; altri sono associati a strutture complesse e altamente organizzate. Esistono anche enzimi che normalmente si trovano all'esterno della cellula; Pertanto, gli enzimi che catalizzano la degradazione dell'amido e delle proteine ​​vengono secreti dal pancreas nell'intestino. Secreto da enzimi e molti microrganismi.

Azione degli enzimi

Gli enzimi coinvolti nei processi fondamentali di conversione dell'energia, come la scomposizione degli zuccheri e la formazione e l'idrolisi del composto ad alta energia adenosina trifosfato (ATP), sono presenti in tutti i tipi di cellule: animali, vegetali, batteriche. Tuttavia, esistono enzimi che vengono prodotti solo nei tessuti di alcuni organismi.

Pertanto, gli enzimi coinvolti nella sintesi della cellulosa si trovano nelle cellule vegetali, ma non in quelle animali. Pertanto, è importante distinguere tra enzimi “universali” ed enzimi specifici per determinati tipi di cellule. In generale, più una cellula è specializzata, più è probabile che sintetizzi l'insieme di enzimi necessari per svolgere una particolare funzione cellulare.

La particolarità degli enzimi è che sono altamente specifici, cioè possono accelerare solo una o più reazioni di un tipo.

Nel 1890, E. G. Fischer propose che questa specificità fosse dovuta alla forma speciale della molecola dell'enzima, che corrisponde esattamente alla forma della molecola del substrato. Questa ipotesi è chiamata “chiave e serratura”, dove la chiave viene paragonata al substrato e la serratura all’enzima. L'ipotesi dice: il substrato si adatta all'enzima come una chiave si adatta alla serratura. La selettività dell'azione dell'enzima è legata alla struttura del suo centro attivo.

Attività enzimatica

Innanzitutto la temperatura influenza l’attività enzimatica. All’aumentare della temperatura, aumenta la velocità di una reazione chimica. La velocità delle molecole aumenta, hanno più possibilità di scontrarsi tra loro. Pertanto, aumenta la probabilità che si verifichi una reazione tra loro. La temperatura che garantisce la maggiore attività enzimatica è quella ottimale.

Oltre la temperatura ottimale, la velocità di reazione diminuisce a causa della denaturazione delle proteine. Quando la temperatura diminuisce, diminuisce anche la velocità della reazione chimica. Nel momento in cui la temperatura raggiunge lo zero, l'enzima viene inattivato, ma non si denatura.

Classificazione degli enzimi

Nel 1961 fu proposta una classificazione sistematica degli enzimi in 6 gruppi. Ma i nomi degli enzimi si sono rivelati molto lunghi e difficili da pronunciare, quindi ora è consuetudine nominare gli enzimi usando nomi operativi. Il nome operativo è costituito dal nome del substrato su cui agisce l'enzima e dalla desinenza “asi”. Ad esempio, se la sostanza è il lattosio, cioè lo zucchero del latte, l'enzima che lo converte è la lattasi. Se il saccarosio (zucchero normale), l'enzima che lo scompone è la saccarasi. Di conseguenza, gli enzimi che scompongono le proteine ​​sono chiamati proteinasi.