Fermentu darbības apstākļi. Bioloģiskie fermenti. Bioloģisko molekulu loma, kas veido ķermeni

Fermenti (enzīmi) ir specifiski proteīni, kas spēlē bioloģisko katalizatoru lomu; ko ražo dzīvo organismu šūnas.

Fermenti atšķiras no parastajiem katalizatoriem ar savu lielāku specifiskumu (skatīt zemāk), kā arī ar spēju paātrināt ķīmisko reakciju gaitu normālas ķermeņa darbības apstākļos.

Fermenti atrodas visās dzīvajās šūnās – dzīvnieku, augu, baktēriju. Lielākā daļa enzīmu ir atrodami audos nenozīmīgās koncentrācijās, bet ir gadījumi, kad proteīnam, kas veido nozīmīgu šūnu plazmas daļu, piemēram, miozīnam muskuļu audos, ir fermentatīvā aktivitāte. Fermentu molekulmasa ir ļoti atšķirīga: no vairākiem tūkstošiem līdz vairākiem miljoniem, un viena veida fermentiem, kas izolēti no dažādiem avotiem, var būt dažāda molekulmasa un atšķirties aminoskābju sastāva secībā.

Fermentus, kuriem ir vienāda katalītiskā iedarbība, bet atšķiras to fizikāli ķīmiskās īpašības, sauc par izoenzīmiem (izoenzīmiem). Fermenti var būt vienkārši vai sarežģīti proteīni. Pēdējie papildus proteīnam (apoenzīmam) satur arī neolbaltumvielu sastāvdaļu - organiskās molekulas atlikumu vai neorganisko jonu. Neolbaltumvielu komponentu, kas ir viegli atdalāms no apoenzīma, sauc par koenzīmu. Ne-olbaltumvielu daļu, kas ir cieši saistīta ar fermentu, sauc par protezēšanas grupu. Daudzas protēžu grupas un koenzīmi ir vitamīnu, pigmentu uc atvasinājumi. Fermentiem ir stingra specifika attiecībā uz substrātu (t.i., tie selektīvi mijiedarbojas ar noteiktām ķīmiskām vielām un savienojumiem). Piemēram, laktāze (atrodas zarnu sulā) šķeļ tikai disaharīdu laktozi un laktozes atvasinājumus (laktobionskābi, laktourīdus u.c.), veidojot glikozes un galaktāzes maisījumu; maltāze sadala maltozi divās glikozes molekulās, un amilāze iedarbojas tikai uz cieti, glikogēnu un citiem.

Šo un citu enzīmu secīgas darbības rezultātā tie tiek pārvērsti monosaharīdos un uzsūcas zarnu sieniņās. Fermentu specifiku nosaka tas, ka tie mijiedarbojas ar noteiktu substrāta ķīmisko grupu. Piemēram, (skat.) iedarbojas uz olbaltumvielām, sašķeļ saites, kas atrodas proteīna molekulas polipeptīdu ķēdes iekšpusē, savukārt proteīna molekula tiek sadalīta polipeptīdos, kas pēc tam citu enzīmu - (skat.), (skat.) un peptidāžu ietekmē. var sadalīt aminoskābēs. Tādējādi enzīmu specifikai ir svarīga bioloģiskā loma; pateicoties tam, organismā tiek panākta ķīmisko reakciju secība. Neorganiskie joni aktivizē vairākus fermentus; Daži enzīmi (metalloenzīmi) parasti ir neaktīvi, ja nav viena vai cita konkrētajam fermentam raksturīgā jona. Fermentu vietas, kas ir atbildīgas par substrāta lokalizāciju un aktivāciju fermentatīvajā procesā, sauc par aktīvajiem enzīmu centriem. Aktīvā centra veidošanā tiek iesaistīti specifiski proteīna molekulas aminoskābju atlikumi, sulfhidrilgrupas un protēžu grupas, ja tādas ir. Tādējādi enzīmu sastāvā ar grupas nosaukumu flavoproteīni ietver flavīna atvasinājumu (parasti flavīna adenīna dinukleotīdu - FAD) kā protezēšanas grupu. Viegli oksidētas un reducētas flavīnu protezēšanas grupas darbojas kā bioloģiski ūdeņraža nesēji, piemēram, aminoskābju dehidrogenēšanas laikā ar skābekļa piedalīšanos vai dehidrogenēšanas laikā ar citohromu piedalīšanos elpošanas ķēdes sākotnējo komponentu mitohondrijās (piemēram, sukcināts,

Fermenti un vitamīni

Bioloģisko molekulu loma, kas veido ķermeni.

Lekcija Nr.7

(2 stundas)

Fermentu vispārīgās īpašības

Fermentu struktūra

Enzīmu katalīzes galvenie posmi

Fermentu īpašības

Fermentu nomenklatūra un klasifikācija

Enzīmu inhibitori un aktivatori

Vitamīnu klasifikācija

Taukos šķīstošie vitamīni

Ūdenī šķīstošie vitamīni

B vitamīni

Fermentu vispārīgās īpašības un neorganiskie katalizatori:

Tiek katalizētas tikai enerģētiski iespējamās reakcijas.

Nemaina reakcijas virzienu

Netiek patērēti reakcijas procesā,

Tie nepiedalās reakcijas produktu veidošanā.

Fermentu atšķirības no nebioloģiskiem katalizatoriem:

Olbaltumvielu struktūra;

Augsta jutība pret fizikāli ķīmiskiem vides faktoriem, darbs maigākos apstākļos (atmosfēras P, 30-40 o C, pH tuvu neitrālam);

augsta jutība pret ķīmiskajiem reaģentiem;

Augsta efektivitāte (var paātrināt reakciju 10 8 -10 12 reizes; viena F molekula var katalizēt 1000-1000000 substrāta molekulas 1 minūtē);

Augsta F selektivitāte pret substrātiem (substrāta specifiskums) un katalizētās reakcijas veidu (darbības specifika);

F aktivitāti regulē īpaši mehānismi.

Pēc to struktūras fermentus iedala vienkārši(vienkomponentu) un komplekss(divkomponentu). Vienkāršs sastāv tikai no proteīna daļas, komplekss ( holoenzīms) - no olbaltumvielām un neolbaltumvielām. Olbaltumvielu daļa - apoenzīms, bez olbaltumvielām - koenzīms(vitamīni B1, B2, B5, B6, H, Q utt.). Atsevišķi apoenzīmam un koenzīmam nav katalītiskas aktivitātes. Fermenta molekulas virsmas laukums, kas mijiedarbojas ar substrāta molekulu - aktīvais centrs.

Aktīvais centrs veidojas no aminoskābju atlikumiem, kas atrodas dažādās polipeptīdu ķēdes daļās vai dažādās ciešās polipeptīdu ķēdēs. Tas veidojas fermenta proteīna terciārās struktūras līmenī. Tās robežās izšķir substrāta (adsorbcijas) centru un katalītisko centru. Papildus aktīvajam centram ir īpašas funkcionālās zonas - allosteriskie (regulācijas) centri.

Katalītiskais centrs- tas ir fermenta aktīvā centra apgabals, kas ir tieši iesaistīts substrāta ķīmiskajās pārvērtībās. Vienkāršo enzīmu CC ir vairāku aminoskābju atlikumu kombinācija, kas atrodas dažādās enzīma polipeptīdu ķēdes vietās, bet telpiski tuvu viens otram šīs ķēdes līkumu dēļ (serīns, cisteīns, tirozīns, histidīns, arginīns, asp. un pārpilnība). Sarežģīta proteīna CC ir sarežģītāks, jo Ir iesaistīta enzīma protezējošā grupa - koenzīms (ūdenī šķīstošie vitamīni un taukos šķīstošais K vitamīns).

Substrāta (adsorbcijas) cent p ir fermenta aktīvā centra vieta, kur notiek substrāta molekulas sorbcija (saistīšanās). SC veido viens, divi, biežāk trīs aminoskābju radikāļi, kas parasti atrodas netālu no katalītiskā centra. SC galvenā funkcija ir substrāta molekulas saistīšana un pārnešana uz katalītisko centru tai ērtākajā pozīcijā.

Allosteriskais centrs(“ar atšķirīgu telpisko struktūru”) - enzīma molekulas daļa ārpus tās aktīvā centra, kas atgriezeniski saistās ar jebkuru vielu. Šī saistīšanās izraisa izmaiņas fermenta molekulas konformācijā un tās aktivitātē. Aktīvais centrs sāk strādāt ātrāk vai lēnāk. Attiecīgi šādas vielas sauc par allosteriskajiem aktivatoriem vai allosteriskajiem inhibitoriem.

Allosteriskie centri nav atrodams visos fermentos. Tie atrodas fermentos, kuru darbs mainās hormonu, mediatoru un citu bioloģiski aktīvo vielu ietekmē.

nodaļaIV.3.

Fermenti

Vielmaiņu organismā var definēt kā visu ķīmisko pārvērtību kopumu, kurā notiek savienojumi, kas nāk no ārpuses. Šīs pārvērtības ietver visus zināmos ķīmisko reakciju veidus: funkcionālo grupu starpmolekulāro pārnesi, ķīmisko saišu hidrolītisko un nehidrolītisko šķelšanos, intramolekulāro pārkārtošanos, jaunu ķīmisko saišu veidošanos un redoksreakcijas. Šādas reakcijas organismā notiek ārkārtīgi lielā ātrumā tikai katalizatoru klātbūtnē. Visi bioloģiskie katalizatori ir olbaltumvielas, un tos sauc par fermentiem (turpmāk F) vai fermentiem (E).

Fermenti nav reakciju sastāvdaļas, bet tikai paātrina līdzsvara sasniegšanu, palielinot gan tiešās, gan reversās konversijas ātrumu. Reakcijas paātrinājums notiek aktivācijas enerģijas samazināšanās dēļ - enerģijas barjera, kas atdala vienu sistēmas stāvokli (sākotnējais ķīmiskais savienojums) no cita (reakcijas produkts).

Fermenti paātrina dažādas ķermeņa reakcijas. Tātad, no tradicionālās ķīmijas viedokļa pavisam vienkārši, ūdens izvadīšanas no ogļskābes reakcijā ar CO 2 veidošanos ir nepieciešama fermenta līdzdalība, jo bez tā tas notiek pārāk lēni, lai regulētu asins pH. Pateicoties enzīmu katalītiskajai darbībai organismā, kļūst iespējamas reakcijas, kas bez katalizatora noritētu simtiem un tūkstošiem reižu lēnāk.

Fermentu īpašības

1. Ietekme uz ķīmiskās reakcijas ātrumu: fermenti palielina ķīmiskās reakcijas ātrumu, bet paši netiek patērēti.

Reakcijas ātrums ir reakcijas komponentu koncentrācijas izmaiņas laika vienībā. Ja tas iet uz priekšu, tad tas ir proporcionāls reaģentu koncentrācijai, ja pretējā virzienā, tad tas ir proporcionāls reakcijas produktu koncentrācijai. Tiešo un apgriezto reakciju ātrumu attiecību sauc par līdzsvara konstanti. Fermenti nevar mainīt līdzsvara konstantes vērtības, bet enzīmu klātbūtnē līdzsvara stāvoklis notiek ātrāk.

2. Fermentu darbības specifika. Ķermeņa šūnās notiek 2-3 tūkstoši reakciju, katru no kurām katalizē konkrēts enzīms. Fermenta darbības specifika ir spēja paātrināt vienas konkrētas reakcijas gaitu, neietekmējot citu, pat ļoti līdzīgu, ātrumu.

Tur ir:

Absolūti– kad F katalizē tikai vienu konkrētu reakciju ( argināze- arginīna sadalīšanās)

Radinieks(īpaša grupa) – F katalizē noteiktu reakciju klasi (piemēram, hidrolītisko šķelšanos) vai reakcijas, kurās iesaistīta noteikta vielu klase.

Fermentu specifika ir saistīta ar to unikālo aminoskābju secību, kas nosaka aktīvā centra konformāciju, kas mijiedarbojas ar reakcijas komponentiem.

Vielu, kuras ķīmisko transformāciju katalizē ferments, sauc substrāts ( S ) .

3. Enzīmu aktivitāte – spēja paātrināt reakcijas ātrumu dažādās pakāpēs. Aktivitāte ir izteikta:

1) Starptautiskās aktivitātes vienības - (SV) fermenta daudzums, kas katalizē 1 µM substrāta pārvēršanu 1 minūtē.

2) Katalahs (kat) - katalizatora (enzīma) daudzums, kas spēj pārvērst 1 molu substrāta 1 sekundē.

3) īpatnējā aktivitāte - aktivitātes vienību skaits (jebkura no iepriekš minētajām) testa paraugā pret kopējo olbaltumvielu masu šajā paraugā.

4) Retāk tiek izmantota molārā aktivitāte - substrāta molekulu skaits, ko pārvērš viena fermenta molekula minūtē.

Aktivitāte galvenokārt ir atkarīga uz temperatūru . Tas vai cits ferments uzrāda vislielāko aktivitāti optimālā temperatūrā. Dzīva organisma F šī vērtība ir diapazonā no +37,0 līdz +39,0° C atkarībā no dzīvnieka veida. Temperatūrai pazeminoties, Brauna kustība palēninās, difūzijas ātrums samazinās un līdz ar to kompleksu veidošanās process starp fermentu un reakcijas komponentiem (substrātiem) palēninās. Ja temperatūra paaugstinās virs +40 - +50° Fermenta molekula, kas ir olbaltumviela, tiek pakļauta denaturācijas procesam. Šajā gadījumā ķīmiskās reakcijas ātrums ievērojami samazinās (4.3.1. att.).

Fermentu aktivitāte ir atkarīga arī no vides pH . Lielākajai daļai no tiem ir noteikta optimālā pH vērtība, pie kuras to aktivitāte ir maksimāla. Tā kā šūnā ir simtiem enzīmu un katram no tiem ir savas pH robežas, pH izmaiņas ir viens no svarīgākajiem fermentu aktivitātes regulēšanas faktoriem. Tātad vienas ķīmiskās reakcijas rezultātā, piedaloties noteiktam fermentam, kura pH vērtība ir robežās no 7,0 līdz 7,2, veidojas produkts, kas ir skābe. Šajā gadījumā pH vērtība mainās uz 5,5–6,0. Fermenta aktivitāte strauji samazinās, produkta veidošanās ātrums palēninās, bet tajā pašā laikā tiek aktivizēts cits enzīms, kuram šīs pH vērtības ir optimālas un pirmās reakcijas produkts tiek tālāk ķīmiski pārveidots. (Vēl viens piemērs par pepsīnu un tripsīnu).

Fermentu ķīmiskā būtība. Fermenta struktūra. Aktīvie un alosteriskie centri

Visi fermenti ir olbaltumvielas ar molekulmasu no 15 000 līdz vairākiem miljoniem Da. Pēc ķīmiskās struktūras tos izšķir vienkārši fermenti (kas sastāv tikai no AA) un komplekss enzīmi (tiem ir ne-olbaltumvielu daļa vai protēžu grupa). Olbaltumvielu daļu sauc - apoenzīms, un neolbaltumvielas, ja tas ir kovalenti saistīts ar apoenzīmu, to sauc koenzīms, un ja saite ir nekovalenta (jonu, ūdeņraža) – kofaktors . Protēžu grupas funkcijas ir šādas: līdzdalība katalīzes aktā, kontakts starp fermentu un substrātu, fermenta molekulas stabilizācija telpā.

Kofaktora lomu parasti pilda neorganiskās vielas - cinka, vara, kālija, magnija, kalcija, dzelzs, molibdēna joni.

Koenzīmus var uzskatīt par enzīmu molekulas neatņemamu sastāvdaļu. Tās ir organiskas vielas, starp kurām ir: nukleotīdi ( ATP, UMF uc), vitamīni vai to atvasinājumi ( TDF- no tiamīna ( IN 1), FMN- no riboflavīna ( AT 2), koenzīms A- no pantotēnskābes ( 3. plkst), NAD u.c.) un tetrapirola koenzīmi - hemes.

Reakcijas katalizācijas procesā ar substrātu saskaras nevis visa enzīma molekula, bet gan noteikta tā daļa, ko sauc. aktīvais centrs. Šī molekulas zona nesastāv no aminoskābju secības, bet tiek veidota, proteīna molekulu pagriežot terciārā struktūrā. Atsevišķas aminoskābju sadaļas tuvojas viena otrai, veidojot īpašu aktīvā centra konfigurāciju. Svarīga aktīvā centra struktūras iezīme ir tā, ka tā virsma ir komplementāra ar substrāta virsmu, t.i. AK atlikumi šajā fermenta zonā spēj nonākt ķīmiskā mijiedarbībā ar noteiktām substrāta grupām. To var iedomāties Fermenta aktīvā vieta sakrīt ar substrāta struktūru kā atslēga un slēdzene.

IN aktīvais centrs izšķir divas zonas: iesiešanas centrs, kas atbild par substrāta piestiprināšanu, un katalītiskais centrs, kas atbild par substrāta ķīmisko pārveidošanu. Lielākajā daļā enzīmu katalītiskais centrs ietver AA, piemēram, Ser, Cys, His, Tyr, Lys. Sarežģītiem fermentiem katalītiskajā centrā ir kofaktors vai koenzīms.

Papildus aktīvajam centram vairāki fermenti ir aprīkoti ar regulējošo (allosterisko) centru. Vielas, kas ietekmē tā katalītisko aktivitāti, mijiedarbojas ar šo fermenta zonu.

Fermentu darbības mehānisms

Katalīzes darbība sastāv no trim secīgiem posmiem.

1. Enzīma-substrāta kompleksa veidošanās, mijiedarbojoties caur aktīvo centru.

2. Substrāta saistīšanās notiek vairākos punktos aktīvajā centrā, kas noved pie substrāta struktūras izmaiņām un tā deformācijas, mainoties saites enerģijai molekulā. Šis ir otrais posms, un to sauc par substrāta aktivizēšanu. Šajā gadījumā notiek noteikta substrāta ķīmiskā modifikācija un tas tiek pārveidots par jaunu produktu vai produktiem.

3. Šīs transformācijas rezultātā jaunā viela (produkts) zaudē spēju noturēties enzīma aktīvajā centrā un enzīms-substrāts, pareizāk sakot, enzīma-produkta komplekss disociējas (sairst).

Katalītisko reakciju veidi:

A+E = AE = BE = E + B

A+B +E = AE+B = ABE = AB + E

AB+E = ABE = A+B+E, kur E ir enzīms, A un B ir substrāti vai reakcijas produkti.

Enzīmu efektori - vielas, kas maina fermentatīvās katalīzes ātrumu un tādējādi regulē vielmaiņu. Starp tiem ir inhibitori - palēnināt reakcijas ātrumu un aktivatori - fermentatīvās reakcijas paātrināšana.

Atkarībā no reakcijas kavēšanas mehānisma izšķir konkurējošus un nekonkurējošus inhibitorus. Konkurētspējīgās inhibitora molekulas struktūra ir līdzīga substrāta struktūrai un sakrīt ar aktīvā centra virsmu kā atslēga un slēdzene (vai gandrīz sakrīt). Šīs līdzības pakāpe var būt pat augstāka nekā ar substrātu.

Ja A+E = AE = BE = E + B, tad I+E = IE¹

Katalīzē spējīgā fermenta koncentrācija samazinās un reakcijas produktu veidošanās ātrums strauji samazinās (4.3.2. att.).

Liela daļa endogēnas un eksogēnas izcelsmes ķīmisko vielu (t.i., tās, kas veidojas organismā un nāk no ārpuses - attiecīgi ksenobiotikas) darbojas kā konkurējoši inhibitori. Endogēnās vielas ir vielmaiņas regulatori un tiek sauktas par antimetabolītiem. Daudzas no tām tiek izmantotas onkoloģisko un mikrobu slimību ārstēšanā, kā. tie kavē mikroorganismu (sulfonamīdu) un audzēju šūnu galvenās vielmaiņas reakcijas. Bet ar substrāta pārpalikumu un zemu konkurējošā inhibitora koncentrāciju tā iedarbība tiek atcelta.

Otra veida inhibitori ir nekonkurējoši. Tie mijiedarbojas ar enzīmu ārpus aktīvās vietas, un substrāta pārpalikums neietekmē to inhibējošo spēju, kā tas ir konkurējošu inhibitoru gadījumā. Šie inhibitori mijiedarbojas vai nu ar noteiktām enzīma grupām (smagie metāli saistās ar Cys tiola grupām), vai visbiežāk ar regulējošo centru, kas samazina aktīvā centra saistīšanās spēju. Faktiskais inhibēšanas process ir pilnīga vai daļēja enzīmu aktivitātes nomākšana, vienlaikus saglabājot tā primāro un telpisko struktūru.

Ir arī atšķirība starp atgriezenisku un neatgriezenisku kavēšanu. Neatgriezeniski inhibitori inaktivē fermentu, veidojot ķīmisku saiti ar tā AK vai citām strukturālām sastāvdaļām. Parasti tā ir kovalentā saite ar kādu no aktīvās vietas vietām. Šāds komplekss fizioloģiskos apstākļos praktiski neizdalās. Citā gadījumā inhibitors izjauc fermenta molekulas konformācijas struktūru un izraisa tās denaturāciju.

Atgriezenisko inhibitoru iedarbību var novērst, ja ir substrāta pārpalikums vai vielu ietekmē, kas maina inhibitora ķīmisko struktūru. Konkurētspējīgi un nekonkurējoši inhibitori vairumā gadījumu ir atgriezeniski.

Papildus inhibitoriem ir zināmi arī fermentatīvās katalīzes aktivatori. Viņi:

1) aizsargāt fermenta molekulu no inaktivējošām ietekmēm,

2) veido kompleksu ar substrātu, kas aktīvāk saistās ar F aktīvo centru,

3) Mijiedarbojoties ar fermentu, kam ir ceturtdaļa struktūra, tie atdala tā apakšvienības un tādējādi atver substrātu aktīvajam centram.

Fermentu sadalījums organismā

Enzīmi, kas piedalās olbaltumvielu, nukleīnskābju un enerģijas metabolisma enzīmu sintēzē, atrodas visās ķermeņa šūnās. Bet šūnas, kas veic īpašas funkcijas, satur arī īpašus fermentus. Tādējādi aizkuņģa dziedzera Langerhansa saliņu šūnās ir fermenti, kas katalizē hormonu insulīna un glikagona sintēzi. Fermentus, kas raksturīgi tikai noteiktu orgānu šūnām, sauc par orgānu specifiskiem: argināzi un urokināze- aknas, skābā fosfatāze- prostata. Mainot šādu enzīmu koncentrāciju asinīs, tiek spriests par patoloģiju klātbūtni šajos orgānos.

Šūnā atsevišķi enzīmi ir izplatīti visā citoplazmā, citi ir iestrādāti mitohondriju membrānās un endoplazmatiskajā retikulumā, šādi fermenti veidojas nodalījumi, kurā notiek noteiktas, savstarpēji cieši saistītas vielmaiņas stadijas.

Daudzi fermenti veidojas šūnās un izdalās anatomiskos dobumos neaktīvā stāvoklī - tie ir proenzīmi. Proteolītiskie enzīmi (kas sadala olbaltumvielas) bieži veidojas kā proenzīmi. Tad pH vai citu enzīmu un substrātu ietekmē notiek to ķīmiskā modifikācija un aktīvais centrs kļūst pieejams substrātiem.

Tur ir arī izoenzīmi - fermenti, kas atšķiras pēc molekulārās struktūras, bet veic vienu un to pašu funkciju.

Fermentu nomenklatūra un klasifikācija

Fermenta nosaukumu veido šādas daļas:

1. substrāta nosaukums, ar kuru tas mijiedarbojas

2. katalizētās reakcijas raksturs

3. fermentu klases nosaukums (bet tas nav obligāti)

4. piedēklis -aza-

piruvāts - dekarboksil - aza, sukcināts - deūdeņradis - aza

Tā kā jau ir zināmi aptuveni 3 tūkstoši fermentu, tie ir jāklasificē. Pašlaik ir pieņemta starptautiska fermentu klasifikācija, kuras pamatā ir katalizētās reakcijas veids. Ir 6 klases, kuras savukārt ir sadalītas vairākās apakšklasēs (šajā grāmatā ir parādītas tikai selektīvi):

1. Oksidoreduktāzes. Katalizējiet redoksreakcijas. Tie ir sadalīti 17 apakšklasēs. Visi fermenti satur neolbaltumvielu daļu hēma vai vitamīnu B2, B5 atvasinājumu veidā. Substrāts, kas tiek oksidēts, darbojas kā ūdeņraža donors.

1.1. Dehidrogenāzes atdala ūdeņradi no viena substrāta un pārnes uz citiem substrātiem. Koenzīmi NAD, NADP, FAD, FMN. Viņi pieņem fermenta izņemto ūdeņradi, pārveidojot to reducētā formā (NADH, NADPH, FADH) un pārnes uz citu enzīmu-substrāta kompleksu, kur to atbrīvo.

1.2. Oksidāzes - katalizē ūdeņraža pāreju uz skābekli, veidojot ūdeni vai H 2 O 2. F. Citohroma oksidāze elpošanas ķēde.

RH + NAD H + O 2 = ROH + NAD + H 2 O

1.3. Monoksidāzes - citohroms P450. Pēc struktūras tas ir gan hemoproteīns, gan flavoproteīns. Tas hidroksilē lipofīlās ksenobiotikas (saskaņā ar iepriekš aprakstīto mehānismu).

1.4. PeroksidāzesUn katalāze- katalizēt ūdeņraža peroksīda sadalīšanos, kas veidojas vielmaiņas reakciju laikā.

1.5. Oksigenāzes - katalizē skābekļa pievienošanas reakcijas substrātam.

2. Transferāzes - katalizē dažādu radikāļu pārnešanu no donora molekulas uz akceptormolekulu.

A A+ E + B = E A+ A + B = E + B A+ A

2.1. Metiltransferāze (CH 3 -).

2.2.Karboksil- un karbamoiltransferāzes.

2.2. Aciltransferāzes - koenzīms A (acilgrupas pārnešana - R-C=O).

Piemērs: neirotransmitera acetilholīna sintēze (skat. nodaļu “Olbaltumvielu metabolisms”).

2.3. Heksoziltransferāzes katalizē glikozila atlikumu pārnesi.

Piemērs: glikozes molekulas šķelšanās no glikogēna ietekmē fosforilāzes.

2.4. Aminotransferāzes - aminogrupu pārnešana

R1-CO-R2+R1-CH- N.H. 3 - R2 = R1 - CH - N.H. 3 - R2 + R1 - CO - R2

Viņiem ir svarīga loma AK pārveidošanā. Kopējais koenzīms ir piridoksāla fosfāts.

Piemērs: alanīna aminotransferāze(ALT): piruvāts + glutamāts = alanīns + alfa-ketoglutarāts (skatīt nodaļu “Olbaltumvielu metabolisms”).

2.5. Fosfotransferāze (kināze) - katalizē fosforskābes atlikumu pārnešanu. Vairumā gadījumu fosfātu donors ir ATP. Šīs klases enzīmi galvenokārt piedalās glikozes šķelšanā.

Piemērs: Hekso(gliko)kināze.

3. Hidrolāzes - katalizēt hidrolīzes reakcijas, t.i. vielu sadalīšana ar pievienošanu vietā, kur tiek pārrauta ūdens saite. Šajā klasē ietilpst galvenokārt gremošanas enzīmi, kas ir vienkomponenti (nesatur daļu, kas nav proteīna);

R1-R2 +H2O = R1H + R2OH

3.1. Esterāzes - sadala esteru saites. Šī ir liela enzīmu apakšklase, kas katalizē tiola esteru un fosfoesteru hidrolīzi.
Piemērs: NH 2 ).

Piemērs: argināze(urīnvielas cikls).

4.Liāzes - katalizēt molekulārās šķelšanās reakcijas, nepievienojot ūdeni. Šiem fermentiem ir daļa, kas nav olbaltumviela, tiamīna pirofosfāta (B 1) un piridoksāla fosfāta (B 6) formā.

4.1. C-C saišu liāzes. Tos parasti sauc par dekarboksilāzēm.

Piemērs: piruvāta dekarboksilāze.

5.Izomerāzes - katalizēt izomerizācijas reakcijas.

Piemērs: fosfopentozes izomerāze, pentozes fosfāta izomerāze(pentozes fosfāta ceļa neoksidējošā atzara enzīmi).

6.Ligases katalizēt reakcijas sarežģītāku vielu sintēzei no vienkāršākām. Šādām reakcijām nepieciešama ATP enerģija. Šādu enzīmu nosaukumā ir pievienota “sintetāze”.

NODAĻAS ATSAUCES IV.3.

1. Byshevsky A. Sh., Tersenovs O. A. Bioķīmija ārstam // Jekaterinburga: Uralsky Rabochiy, 1994, 384 lpp.;

2. Knorre D. G., Myzina S. D. Bioloģiskā ķīmija. – M.: Augstāk. skola 1998, 479 lpp.;

3. Filippovičs B., Egorova T. A., Sevastjanova G. A. Seminārs par vispārējo bioķīmiju // M.: Apgaismība, 1982, 311 lpp.;

4. Leningers A. Bioķīmija. Šūnu struktūras un funkciju molekulārie pamati // M.: Mir, 1974, 956 lpp.;

5. Pustovalova L.M. Bioķīmijas seminārs // Rostova pie Donas: Fēnikss, 1999, 540 lpp.

FERMENTI, olbaltumvielas saturošas organiskas vielas, kas sintezējas šūnās un daudzkārt paātrina tajās notiekošās reakcijas, neveicot ķīmiskas pārvērtības. Vielas, kurām ir līdzīga iedarbība, pastāv arī nedzīvajā dabā un tiek sauktas par katalizatoriem.

Fermentus (no latīņu fermentum — rūgšana, raugs) dažkārt sauc par fermentiem (no grieķu en — iekšpuse, zyme — ieraugs). Visas dzīvās šūnas satur ļoti lielu enzīmu kopumu, kuru katalītiskā aktivitāte nosaka šūnu darbību. Gandrīz katrai no daudzajām dažādajām reakcijām, kas notiek šūnā, ir nepieciešama noteikta enzīma līdzdalība. Fermentu ķīmisko īpašību un to katalizēto reakciju izpēte ir īpaša, ļoti svarīga bioķīmijas joma - enzimoloģija.

Daudzi fermenti šūnā atrodas brīvā stāvoklī, vienkārši izšķīdināti citoplazmā; citi ir saistīti ar sarežģītām, augsti organizētām struktūrām. Ir arī fermenti, kas parasti atrodas ārpus šūnas; Tādējādi enzīmus, kas katalizē cietes un olbaltumvielu sadalīšanos, aizkuņģa dziedzeris izdala zarnās. Izdala fermenti un daudzi mikroorganismi.

Fermentu darbība

Fermenti, kas iesaistīti fundamentālos enerģijas pārveidošanas procesos, piemēram, cukuru sadalīšanā un augstas enerģijas savienojuma adenozīna trifosfāta (ATP) veidošanā un hidrolīzē, atrodas visu veidu šūnās – dzīvnieku, augu, baktēriju. Tomēr ir fermenti, kas tiek ražoti tikai noteiktu organismu audos.

Tādējādi celulozes sintēzē iesaistītie fermenti ir atrodami augu šūnās, bet ne dzīvnieku šūnās. Tādējādi ir svarīgi atšķirt “universālos” enzīmus un fermentus, kas raksturīgi noteiktiem šūnu tipiem. Vispārīgi runājot, jo specializētāka ir šūna, jo lielāka iespēja, ka tā sintezēs fermentu kopumu, kas nepieciešams noteiktas šūnas funkcijas veikšanai.

Fermentu īpatnība ir tā, ka tie ir ļoti specifiski, t.i., tie var paātrināt tikai vienu reakciju vai viena veida reakcijas.

1890. gadā E. G. Fišers ierosināja, ka šī specifika ir saistīta ar fermenta molekulas īpašo formu, kas precīzi atbilst substrāta molekulas formai.Šo hipotēzi sauc par “atslēgu un slēdzeni”, kur atslēgu salīdzina ar substrātu, bet slēdzeni – ar fermentu. Hipotēze nosaka: substrāts pieguļ fermentam tāpat kā atslēga atbilst slēdzenei. Fermenta darbības selektivitāte ir saistīta ar tā aktīvā centra struktūru.

Fermentu aktivitāte

Pirmkārt, temperatūra ietekmē fermentu aktivitāti. Palielinoties temperatūrai, palielinās ķīmiskās reakcijas ātrums. Palielinās molekulu ātrums, tām ir lielāka iespēja savstarpēji sadurties. Tāpēc palielinās iespējamība, ka starp tām notiks reakcija. Temperatūra, kas nodrošina lielāko fermentu aktivitāti, ir optimāla.

Pārsniedzot optimālo temperatūru, reakcijas ātrums samazinās proteīna denaturācijas dēļ. Pazeminoties temperatūrai, samazinās arī ķīmiskās reakcijas ātrums. Brīdī, kad temperatūra sasniedz sasalšanu, ferments tiek inaktivēts, bet nedenaturējas.

Fermentu klasifikācija

1961. gadā tika ierosināta sistemātiska fermentu klasifikācija 6 grupās. Bet fermentu nosaukumi izrādījās ļoti gari un grūti izrunājami, tāpēc tagad ir pieņemts enzīmus nosaukt, izmantojot darba nosaukumus. Darba nosaukums sastāv no substrāta nosaukuma, uz kura darbojas ferments, un galotnes “ase”. Piemēram, ja viela ir laktoze, tas ir, piena cukurs, tad laktāze ir ferments, kas to pārvērš. Ja saharoze (parastais cukurs), tad ferments, kas to sadala, ir saharoze. Attiecīgi fermentus, kas noārda olbaltumvielas, sauc par proteināzēm.