Condiții de funcționare pentru enzime. Enzime biologice. Rolul moleculelor biologice care alcătuiesc organismul

Enzimele (enzimele) sunt proteine ​​specifice care joacă rolul de catalizatori biologici; produs de celulele organismelor vii.

Enzimele diferă de catalizatorii convenționali prin specificitatea lor mai mare (a se vedea mai jos), precum și prin capacitatea lor de a accelera cursul reacțiilor chimice în condiții de funcționare normală a organismului.

Enzimele sunt prezente în toate celulele vii - animale, vegetale, bacteriene. Majoritatea enzimelor se găsesc în țesuturi în concentrații neglijabile, dar există cazuri în care o proteină care alcătuiește o parte semnificativă a plasmei celulare, de exemplu miozina din țesutul muscular, are activitate enzimatică. Greutatea moleculară a enzimelor variază foarte mult: de la câteva mii la câteva milioane, iar enzimele de același tip, dar izolate din surse diferite, pot avea greutăți moleculare diferite și pot diferi în secvența compoziției aminoacizilor.

Enzimele care au același efect catalitic, dar diferă prin proprietățile lor fizico-chimice, se numesc izoenzime (izoenzime). Enzimele pot fi proteine ​​simple sau complexe. Acestea din urmă, pe lângă proteină (apoenzimă), conțin și o componentă non-proteică - restul unei molecule organice sau un ion anorganic. Componenta non-proteică care este ușor separată de apoenzimă se numește coenzimă. Partea neproteică strâns legată de enzimă se numește grup protetic. Multe grupuri protetice și coenzime sunt derivați ai vitaminelor, pigmenților etc. Enzimele au specificitate strictă în ceea ce privește substratul (adică interacționează selectiv cu anumite substanțe chimice și compuși). De exemplu, lactaza (care se găsește în sucul intestinal) descompune numai dizaharidul lactoza și derivații de lactoză (acid lactobionic, lactouride etc.) pentru a forma un amestec de glucoză și galactază; maltaza descompune maltoza în două molecule de glucoză, iar amilaza acționează numai asupra amidonului, glicogenului și altora.

Ca urmare a acțiunii secvențiale a acestor enzime și a altor enzime, acestea sunt transformate în monozaharide și absorbite de peretele intestinal. Specificitatea enzimelor este determinată de faptul că interacționează cu un anumit grup chimic al substratului. De exemplu, (vezi) acționează asupra proteinelor, scindează legăturile situate în interiorul lanțului polipeptidic al unei molecule proteice, în timp ce molecula proteică este împărțită în polipeptide, care apoi, sub acțiunea altor enzime - (vezi), (vezi) și peptidaze. poate fi descompus în aminoacizi. Specificitatea enzimatică joacă astfel un rol biologic important; datorită acesteia, succesiunea reacțiilor chimice se realizează în organism. Ionii anorganici activează o serie de enzime; Unele enzime (metaloenzime) sunt în general inactive dacă unul sau altul ion specific unei anumite enzime este absent. Siturile enzimatice responsabile de localizarea și activarea substratului în procesul enzimatic sunt numite centri activi ai enzimelor. Formarea centrului activ implică reziduuri specifice de aminoacizi ale moleculei proteice, grupări sulfhidril și grupări protetice, dacă sunt prezente. Astfel, compoziția enzimelor care poartă numele de grup flavoproteine ​​include un derivat de flavină (de obicei flavin adenin dinucleotide - FAD) ca grup protetic. Ușor oxidate și reduse, grupele protetice de flavină funcționează ca purtători biologici de hidrogen, de exemplu, în timpul dehidrogenării aminoacizilor cu participarea oxigenului sau în timpul dehidrogenării cu participarea citocromilor în mitocondriile componentelor inițiale ale lanțului respirator (cum ar fi succinate,

Enzime și vitamine

Rolul moleculelor biologice care alcătuiesc organismul.

Prelegerea nr. 7

(2 ore)

Caracteristicile generale ale enzimelor

Structura enzimelor

Etapele principale ale catalizei enzimatice

Proprietățile enzimelor

Nomenclatura și clasificarea enzimelor

Inhibitori și activatori de enzime

Clasificarea vitaminelor

Vitamine liposolubile

Vitamine solubile în apă

vitaminele B

Caracteristicile generale ale enzimelor catalizatori anorganici:

Sunt catalizate doar reacțiile posibile energetic.

Nu schimbă direcția reacției

Nu sunt consumate în timpul procesului de reacție,

Nu participă la formarea produșilor de reacție.

Diferențele de enzime din catalizatori nebiologici:

Structura proteinei;

Sensibilitate ridicată la factorii de mediu fizici și chimici, lucrează în condiții mai blânde (P atmosferic, 30-40 o C, pH aproape de neutru);

Sensibilitate mare la reactivi chimici;

Eficiență ridicată (poate accelera reacția de 10 8 -10 12 ori; o moleculă de F poate cataliza 1000-1000000 molecule de substrat în 1 min);

Selectivitatea ridicată a F față de substraturi (specificitatea substratului) și față de tipul de reacție catalizată (specificitatea acțiunii);

Activitatea F este reglată prin mecanisme speciale.

După structura lor, enzimele sunt împărțite în simplu(monocomponent) și complex(cu două componente). Simplul constă numai din partea proteică, complex ( holoenzima) - din părți proteice și neproteice. Partea de proteine ​​- apoenzima, nonprotein - coenzima(vitaminele B1, B2, B5, B6, H, Q etc.). Separat, apoenzima și coenzima nu au activitate catalitică. Zona de pe suprafața unei molecule de enzimă care interacționează cu o moleculă de substrat - centru activ.

Centru activ format din reziduuri de aminoacizi situate în diferite părți ale lanțului polipeptidic sau diferite lanțuri polipeptidice apropiate. Se formează la nivelul structurii terțiare a proteinei enzimatice. În limitele sale, se disting un centru de substrat (adsorbție) și un centru catalitic. Pe lângă centrul activ, există zone funcționale speciale - centre alosterice (de reglementare).

Centru catalitic- aceasta este regiunea centrului activ al enzimei, care este direct implicată în transformările chimice ale substratului. CC de enzime simple este o combinație de mai multe resturi de aminoacizi situate în locuri diferite în lanțul polipeptidic al enzimei, dar apropiate spațial unele de altele datorită îndoielilor acestui lanț (serină, cisteină, tirozină, histidină, arginină, asp. și excesul de acizi). CC al unei proteine ​​complexe este mai complex, deoarece Este implicat grupul protetic al enzimei - coenzima (vitamine solubile în apă și vitamina K solubilă în grăsimi).

Substrat (adsorbție) cent p este locul centrului activ al enzimei unde are loc sorbția (legarea) moleculei de substrat. SC este format din unul, doi, mai des trei radicali de aminoacizi, care sunt de obicei localizați în apropierea centrului catalitic. Funcția principală a SC este legarea unei molecule de substrat și transferul acesteia la centrul catalitic în poziția cea mai convenabilă pentru acesta.

Centru alosteric(„având o structură spațială diferită”) - o secțiune a unei molecule de enzimă în afara centrului său activ care se leagă reversibil de orice substanță. Această legare duce la o modificare a conformației moleculei de enzimă și a activității acesteia. Centrul activ fie începe să funcționeze mai repede, fie mai lent. În consecință, astfel de substanțe sunt numite activatori alosterici sau inhibitori alosterici.

Centri alosterici nu se găsește în toate enzimele. Sunt prezente în enzime, a căror activitate se modifică sub influența hormonilor, mediatorilor și a altor substanțe biologic active.

CapitolIV.3.

Enzime

Metabolismul în organism poate fi definit ca totalitatea tuturor transformărilor chimice la care sunt supuși compușii veniți din exterior. Aceste transformări includ toate tipurile cunoscute de reacții chimice: transferul intermolecular al grupărilor funcționale, scindarea hidrolitică și nehidrolitică a legăturilor chimice, rearanjarea intramoleculară, formarea nouă de legături chimice și reacții redox. Astfel de reacții apar în organism la viteză extrem de mare numai în prezența catalizatorilor. Toți catalizatorii biologici sunt substanțe de natură proteică și se numesc enzime (denumite în continuare F) sau enzime (E).

Enzimele nu sunt componente ale reacțiilor, ci doar accelerează atingerea echilibrului prin creșterea ratei de conversie atât directă, cât și inversă. Accelerarea reacției are loc datorită scăderii energiei de activare - bariera energetică care separă o stare a sistemului (compusul chimic inițial) de alta (produsul de reacție).

Enzimele accelerează o varietate de reacții în organism. Deci, destul de simplu din punctul de vedere al chimiei tradiționale, reacția de eliminare a apei din acidul carbonic cu formarea de CO 2 necesită participarea unei enzime, deoarece fără ea, procedează prea lent pentru a regla pH-ul sângelui. Datorită acțiunii catalitice a enzimelor din organism, devine posibil să apară reacții care fără un catalizator ar decurge de sute și de mii de ori mai încet.

Proprietățile enzimelor

1. Influența asupra vitezei unei reacții chimice: enzimele măresc viteza unei reacții chimice, dar nu sunt consumate ele însele.

Viteza unei reacții este modificarea concentrației componentelor reacției pe unitatea de timp. Dacă merge în direcția înainte, atunci este proporțional cu concentrația reactanților, dacă este în sens opus, atunci este proporțional cu concentrația produselor de reacție. Raportul dintre vitezele reacțiilor directe și inverse se numește constantă de echilibru. Enzimele nu pot modifica valoarea constantei de echilibru, dar starea de echilibru are loc mai rapid în prezența enzimelor.

2. Specificitatea acțiunii enzimelor. În celulele corpului au loc 2-3 mii de reacții, fiecare dintre ele catalizată de o enzimă specifică. Specificitatea acțiunii unei enzime este capacitatea de a accelera cursul unei reacții specifice fără a afecta viteza altora, chiar și a celor foarte asemănătoare.

Sunt:

Absolut– când F catalizează o singură reacție specifică ( arginaza- descompunerea argininei)

Relativ(grup special) – F catalizează o anumită clasă de reacții (de exemplu, clivaj hidrolitic) sau reacții care implică o anumită clasă de substanțe.

Specificitatea enzimelor se datorează secvenței lor unice de aminoacizi, care determină conformația centrului activ care interacționează cu componentele reacției.

Se numește o substanță a cărei transformare chimică este catalizată de o enzimă substrat ( S ) .

3. Activitatea enzimatică – capacitatea de a accelera viteza de reacție în grade diferite. Activitatea se exprimă în:

1) Unități internaționale de activitate - (UI) cantitatea de enzimă care catalizează conversia a 1 µM de substrat în 1 minut.

2) Catalach (kat) - cantitatea de catalizator (enzimă) capabilă să transforme 1 mol de substrat în 1 s.

3) Activitate specifică - numărul de unități de activitate (oricare dintre cele de mai sus) din proba de testare până la masa totală de proteine ​​din această probă.

4) Mai puțin folosită este activitatea molară - numărul de molecule de substrat convertite de o moleculă de enzimă pe minut.

Activitatea depinde în primul rând asupra temperaturii . Cutare sau cutare enzimă își manifestă cea mai mare activitate la temperatura optimă. Pentru F al unui organism viu, această valoare este în intervalul +37,0 - +39,0° C, în funcție de tipul de animal. Pe măsură ce temperatura scade, mișcarea browniană încetinește, viteza de difuzie scade și, în consecință, procesul de formare a complexului între enzimă și componentele de reacție (substraturile) încetinește. Dacă temperatura crește peste +40 - +50° Molecula de enzimă, care este o proteină, suferă un proces de denaturare. În acest caz, viteza reacției chimice scade considerabil (Fig. 4.3.1.).

Activitatea enzimatică depinde și de pH-ul mediului . Pentru majoritatea dintre ei, există o anumită valoare optimă a pH-ului la care activitatea lor este maximă. Deoarece o celulă conține sute de enzime și fiecare dintre ele are propriile limite de pH, modificările pH-ului sunt unul dintre factorii importanți în reglarea activității enzimatice. Astfel, ca rezultat al unei reacții chimice cu participarea unei anumite enzime, a cărei valoare pH se află în intervalul 7,0 - 7,2, se formează un produs care este un acid. În acest caz, valoarea pH-ului se schimbă în regiunea 5,5 – 6,0. Activitatea enzimei scade brusc, rata de formare a produsului încetinește, dar în același timp este activată o altă enzimă, pentru care aceste valori ale pH-ului sunt optime, iar produsul primei reacții suferă o transformare chimică ulterioară. (Un alt exemplu despre pepsină și tripsină).

Natura chimică a enzimelor. Structura enzimei. Centre activi și alosterici

Toate enzimele sunt proteine ​​cu o greutate moleculară de la 15.000 la câteva milioane de Da. După structura lor chimică se disting simplu enzime (formate numai din AA) şi complex enzime (au o parte neproteică sau un grup protetic). Partea proteică se numește - apoenzima, și non-proteic, dacă este legat covalent de apoenzimă, se numește coenzima, iar dacă legătura este necovalentă (ionică, hidrogen) – cofactor . Funcțiile grupului protetic sunt următoarele: participarea la actul de cataliză, contactul dintre enzimă și substrat, stabilizarea moleculei de enzimă în spațiu.

Rolul de cofactor este de obicei jucat de substanțele anorganice - ioni de zinc, cupru, potasiu, magneziu, calciu, fier, molibden.

Coenzimele pot fi considerate ca parte integrantă a moleculei de enzimă. Acestea sunt substanțe organice, printre care se numără: nucleotide ( ATP, UMF etc.), vitaminele sau derivații acestora ( TDF– din tiamină ( ÎN 1), FMN– din riboflavină ( LA 2), coenzima A– din acid pantotenic ( LA 3), NAD etc.) și coenzime tetrapirol - hemi.

În procesul de catalizare a unei reacții, nu întreaga moleculă de enzimă intră în contact cu substratul, ci o anumită parte a acestuia, care se numește centru activ. Această zonă a moleculei nu constă dintr-o secvență de aminoacizi, ci este formată prin răsucirea moleculei proteice într-o structură terțiară. Secțiuni individuale de aminoacizi se apropie unele de altele, formând o configurație specifică a centrului activ. O caracteristică importantă a structurii centrului activ este că suprafața sa este complementară cu suprafața substratului, adică. Reziduurile AK din această zonă a enzimei sunt capabile să intre în interacțiuni chimice cu anumite grupuri ale substratului. Se poate imagina asta Locul activ al enzimei coincide cu structura substratului ca o cheie și o lacăt.

ÎN centru activ se disting doua zone: centru de legare, responsabil pentru atașarea substratului și centru catalitic, responsabil de transformarea chimică a substratului. Centrul catalitic al majorității enzimelor include AA precum Ser, Cys, His, Tyr, Lys. Enzimele complexe au un cofactor sau coenzimă la centrul catalitic.

Pe lângă centrul activ, o serie de enzime sunt echipate cu un centru de reglare (alosteric). Substanțele care îi afectează activitatea catalitică interacționează cu această zonă a enzimei.

Mecanismul de acțiune al enzimelor

Actul de cataliză constă din trei etape succesive.

1. Formarea unui complex enzimă-substrat la interacțiunea prin centrul activ.

2. Legarea substratului are loc în mai multe puncte din centrul activ, ceea ce duce la o modificare a structurii substratului și la deformarea acestuia datorită modificărilor energiei de legătură din moleculă. Aceasta este a doua etapă și se numește activare a substratului. În acest caz, are loc o anumită modificare chimică a substratului și acesta este transformat într-un produs sau produse noi.

3. Ca urmare a acestei transformări, noua substanță (produs) își pierde capacitatea de a fi reținută în centrul activ al enzimei și enzima-substrat, sau mai bine zis, complexul enzima-produs se disociază (se descompune).

Tipuri de reacții catalitice:

A+E = AE = BE = E + B

A+B +E = AE+B = ABE = AB + E

AB+E = ABE = A+B+E, unde E este enzima, A și B sunt substraturi sau produși de reacție.

Efectori enzimatici - substanțe care modifică viteza catalizei enzimatice și prin aceasta reglează metabolismul. Printre ei sunt inhibitori - încetini viteza de reacţie şi activatori - accelerarea reactiei enzimatice.

În funcție de mecanismul de inhibare a reacției, se disting inhibitorii competitivi și necompetitivi. Structura moleculei inhibitoare competitive este similară cu structura substratului și coincide cu suprafața centrului activ ca o cheie și o lacăt (sau aproape coincide). Gradul acestei asemănări poate fi chiar mai mare decât cu substratul.

Dacă A+E = AE = BE = E + B, atunci I+E = IE¹

Concentrația enzimei capabile de cataliză scade și viteza de formare a produselor de reacție scade brusc (Fig. 4.3.2.).

Un număr mare de substanțe chimice de origine endogenă și exogenă (adică cele formate în organism și care provin din exterior - xenobiotice, respectiv) acționează ca inhibitori competitivi. Substanțele endogene sunt regulatoare ale metabolismului și se numesc antimetaboliți. Multe dintre ele sunt utilizate în tratamentul bolilor oncologice și microbiene, ca. ele inhibă reacțiile metabolice cheie ale microorganismelor (sulfonamide) și ale celulelor tumorale. Dar cu un exces de substrat și o concentrație scăzută a inhibitorului competitiv, efectul acestuia este anulat.

Al doilea tip de inhibitori este necompetitiv. Ele interacționează cu enzima în afara situsului activ și excesul de substrat nu afectează capacitatea lor de inhibiție, așa cum este cazul inhibitorilor competitivi. Acești inhibitori interacționează fie cu anumite grupe ale enzimei (metale grele se leagă de grupările tiol ale Cys), fie cel mai adesea cu centrul de reglare, ceea ce reduce capacitatea de legare a centrului activ. Procesul real de inhibiție este suprimarea completă sau parțială a activității enzimatice, menținând în același timp structura primară și spațială.

Se face, de asemenea, o distincție între inhibarea reversibilă și ireversibilă. Inhibitorii ireversibili inactivează enzima formând o legătură chimică cu AK sau alte componente structurale ale acesteia. Aceasta este de obicei o legătură covalentă la unul dintre site-urile active. Un astfel de complex practic nu se disociază în condiții fiziologice. Într-un alt caz, inhibitorul perturbă structura conformațională a moleculei de enzimă și provoacă denaturarea acesteia.

Efectul inhibitorilor reversibili poate fi eliminat atunci când există un exces de substrat sau sub influența unor substanțe care modifică structura chimică a inhibitorului. Inhibitorii competitivi și necompetitivi sunt în majoritatea cazurilor reversibile.

Pe lângă inhibitori, sunt cunoscuți și activatori ai catalizei enzimatice. Ei:

1) protejează molecula de enzimă de influențele inactivante,

2) formează un complex cu substratul care se leagă mai activ de centrul activ al lui F,

3) interacționând cu o enzimă care are o structură cuaternară, ele separă subunitățile acesteia și deschid astfel accesul substratului la centrul activ.

Distribuția enzimelor în organism

Enzimele implicate în sinteza proteinelor, acizilor nucleici și enzimele de metabolism energetic sunt prezente în toate celulele corpului. Dar celulele care îndeplinesc funcții speciale conțin și enzime speciale. Astfel, celulele insulelor Langerhans din pancreas conțin enzime care catalizează sinteza hormonilor insulină și glucagon. Enzimele care sunt caracteristice doar celulelor anumitor organe se numesc specifice organelor: arginaza si urokinaza- ficat, fosfatază acidă- prostata. Prin modificarea concentrației unor astfel de enzime în sânge, se apreciază prezența patologiilor în aceste organe.

Într-o celulă, enzimele individuale sunt distribuite în întreaga citoplasmă, altele sunt încorporate în membranele mitocondriilor și reticulului endoplasmatic, astfel de enzime se formează. compartimente, în care apar anumite etape ale metabolismului strâns interconectate.

Multe enzime sunt formate în celule și secretate în cavitățile anatomice în stare inactivă - acestea sunt proenzime. Enzimele proteolitice (care descompun proteinele) sunt adesea formate ca proenzime. Apoi, sub influența pH-ului sau a altor enzime și substraturi, are loc modificarea chimică a acestora și centrul activ devine accesibil substraturilor.

Există, de asemenea izoenzime - enzime care diferă ca structură moleculară, dar îndeplinesc aceeași funcție.

Nomenclatura și clasificarea enzimelor

Numele enzimei este format din următoarele părți:

1. denumirea substratului cu care interacționează

2. natura reacției catalizate

3. numele clasei de enzime (dar aceasta este opțională)

4. sufix -aza-

piruvat - decarboxil - aza, succinat - dehidrogen - aza

Deoarece sunt deja cunoscute aproximativ 3 mii de enzime, acestea trebuie clasificate. În prezent, a fost adoptată o clasificare internațională a enzimelor, care se bazează pe tipul de reacție catalizată. Există 6 clase, care la rândul lor sunt împărțite într-un număr de subclase (prezentate doar selectiv în această carte):

1. Oxidorreductaze. Catalizează reacțiile redox. Ele sunt împărțite în 17 subclase. Toate enzimele conțin o parte neproteică sub formă de hem sau derivați ai vitaminelor B2, B5. Substratul supus oxidării acționează ca un donor de hidrogen.

1.1. Dehidrogenazele elimină hidrogenul dintr-un substrat și îl transferă pe alte substraturi. Coenzime NAD, NADP, FAD, FMN. Aceștia acceptă hidrogenul îndepărtat de enzimă, transformându-l într-o formă redusă (NADH, NADPH, FADH) și îl transferă într-un alt complex enzimă-substrat, unde îl eliberează.

1.2. Oxidaze - catalizează transferul hidrogenului în oxigen pentru a forma apă sau H 2 O 2. F. Citocrom oxidaza lanțul respirator.

RH + NAD H + O2 = ROH + NAD + H2O

1.3. Monoxidaze - citocromul P450. După structura sa, este atât o hemoproteină, cât și o flavoproteină. Hidroxilează xenobioticele lipofile (după mecanismul descris mai sus).

1.4. PeroxidazeleȘi catalaza- catalizează descompunerea peroxidului de hidrogen, care se formează în timpul reacțiilor metabolice.

1.5. Oxigenazele - catalizează reacțiile de adăugare de oxigen la substrat.

2. Transferaze - catalizează transferul diverșilor radicali de la o moleculă donor la o moleculă acceptor.

A A+ E + B = E A+ A + B = E + B A+ A

2.1. Metiltransferaza (CH3-).

2.2.Carboxil- și carbamoiltransferaze.

2.2. Aciltransferaze - Coenzima A (transferul grupării acil - R-C=O).

Exemplu: sinteza neurotransmițătorului acetilcolină (vezi capitolul „Metabolismul proteinelor”).

2.3. Hexosiltransferazele catalizează transferul reziduurilor de glicozil.

Exemplu: scindarea unei molecule de glucoză din glicogen sub influența fosforilaze.

2.4. Aminotransferaze - transfer de grupări amino

R1-CO-R2+R1-CH- N.H. 3 - R2 = R1 - CH - N.H. 3 -R2+R1-CO-R2

Ele joacă un rol important în transformarea AK. Coenzima comună este piridoxal fosfat.

Exemplu: alanin aminotransferaza(ALT): piruvat + glutamat = alanină + alfa-cetoglutarat (vezi capitolul „Metabolismul proteinelor”).

2.5. Fosfotransferaza (kinaza) - catalizează transferul reziduurilor de acid fosforic. În cele mai multe cazuri, donatorul de fosfat este ATP. Enzimele din această clasă participă în principal la descompunerea glucozei.

Exemplu: Hexo(gluco)kinaza.

3. Hidrolazele - catalizează reacțiile de hidroliză, i.e. scindarea substanțelor cu adaos la locul unde legătura de apă este ruptă. Această clasă include în principal enzime digestive, acestea sunt monocomponente (nu conțin o parte neproteică);

R1-R2 +H20 = R1H + R2OH

3.1. Esterazele - descompun legăturile esterice. Aceasta este o subclasă mare de enzime care catalizează hidroliza esterilor tiolici și fosfoesterilor.
Exemplu: NH2).

Exemplu: arginaza(ciclul ureei).

4.Lyaze - catalizează reacțiile de scindare moleculară fără a adăuga apă. Aceste enzime au o parte neproteică sub formă de tiamină pirofosfat (B 1) și piridoxal fosfat (B 6).

4.1. Liaze de legătură C-C. Ele sunt de obicei numite decarboxilaze.

Exemplu: piruvat decarboxilază.

5.Izomeraze - catalizează reacţiile de izomerizare.

Exemplu: fosfopentoză izomeraza, pentozofosfat izomeraza(enzime din ramura neoxidativă a căii pentozei fosfatului).

6. Ligaze catalizează reacţii pentru sinteza unor substanţe mai complexe din altele mai simple. Astfel de reacții necesită energia ATP. „Sintetaza” este adăugată la numele unor astfel de enzime.

REFERINȚE PENTRU CAPITOLUL IV.3.

1. Byshevsky A. Sh., Tersenov O. A. Biochimie pentru medic // Ekaterinburg: Uralsky Rabochiy, 1994, 384 p.;

2. Knorre D. G., Myzina S. D. Chimie biologică. – M.: Mai sus. şcoală 1998, 479 p.;

3. Filippovici Yu B., Egorova T. A., Sevastyanova G. A. Atelier de biochimie generală // M.: Enlightenment, 1982, 311 p.;

4. Leninger A. Biochimie. Baza moleculară a structurii și funcțiilor celulare // M.: Mir, 1974, 956 p.;

5. Pustovalova L.M. Atelier de biochimie // Rostov-pe-Don: Phoenix, 1999, 540 p.

ENZIME, substante organice de natura proteica care se sintetizeaza in celule si de multe ori accelereaza reactiile care au loc in ele fara a suferi transformari chimice. Substanțele care au un efect similar există și în natura neînsuflețită și sunt numite catalizatori.

Enzimele (din latinescul fermentum - fermentație, drojdie) sunt uneori numite enzime (din greacă en - interior, zyme - drojdie). Toate celulele vii conțin un set foarte mare de enzime, a căror activitate catalitică determină funcționarea celulelor. Aproape fiecare dintre numeroasele reacții diferite care apar într-o celulă necesită participarea unei enzime specifice. Studiul proprietăților chimice ale enzimelor și reacțiile pe care le catalizează este un domeniu special, foarte important al biochimiei - enzimologie.

Multe enzime sunt în stare liberă în celulă, pur și simplu dizolvate în citoplasmă; altele sunt asociate cu structuri complexe, foarte organizate. Există, de asemenea, enzime care se află în mod normal în afara celulei; Astfel, enzimele care catalizează descompunerea amidonului și proteinelor sunt secretate de pancreas în intestin. Secretat de enzime și multe microorganisme.

Acțiunea enzimelor

Enzimele implicate în procesele fundamentale de conversie a energiei, cum ar fi descompunerea zaharurilor și formarea și hidroliza compusului de înaltă energie adenozin trifosfat (ATP), sunt prezente în toate tipurile de celule - animale, vegetale, bacteriene. Cu toate acestea, există enzime care sunt produse numai în țesuturile anumitor organisme.

Astfel, enzimele implicate în sinteza celulozei se găsesc în celulele vegetale, dar nu și în celulele animale. Astfel, este important să se facă distincția între enzimele „universale” și enzimele specifice anumitor tipuri de celule. În general, cu cât o celulă este mai specializată, cu atât este mai probabil să sintetizeze setul de enzime necesare pentru a îndeplini o anumită funcție celulară.

Particularitatea enzimelor este că sunt foarte specifice, adică pot accelera o singură reacție sau reacții de un singur tip.

În 1890, E. G. Fischer a propus că această specificitate se datorează formei speciale a moleculei de enzimă, care se potrivește exact cu forma moleculei substratului. Această ipoteză se numește „cheie și lacăt”, în care cheia este comparată cu substratul, iar lacătul este comparat cu enzima. Ipoteza afirmă: substratul se potrivește enzimei așa cum o cheie se potrivește cu o broască. Selectivitatea acțiunii enzimei este legată de structura centrului său activ.

Activitatea enzimatică

În primul rând, temperatura afectează activitatea enzimelor. Pe măsură ce temperatura crește, viteza unei reacții chimice crește. Viteza moleculelor crește, au mai multe șanse să se ciocnească între ele. Prin urmare, probabilitatea ca o reacție între ele să apară crește. Temperatura care asigură cea mai mare activitate enzimatică este optimă.

Dincolo de temperatura optimă, viteza de reacție scade din cauza denaturarii proteinelor. Când temperatura scade, scade și viteza reacției chimice. În momentul în care temperatura ajunge la îngheț, enzima este inactivată, dar nu se denaturează.

Clasificarea enzimelor

În 1961, a fost propusă o clasificare sistematică a enzimelor în 6 grupe. Dar numele enzimelor s-au dovedit a fi foarte lungi și greu de pronunțat, așa că acum este obișnuit să denumim enzimele folosind nume de lucru. Numele de lucru constă din numele substratului pe care acționează enzima și terminația „ase”. De exemplu, dacă substanța este lactoză, adică zahăr din lapte, atunci lactaza este enzima care o transformă. Dacă zaharoza (zahăr obișnuit), atunci enzima care o descompune este zaharoza. În consecință, enzimele care descompun proteinele se numesc proteinaze.